Ero trypsiinin ja kymotrypsiinin välillä

Avainero - trypsiini vs. kymotrypsiini
 

Proteiinien sulaminen on erittäin tärkeä prosessi elävien organismien yleisessä ruuansulatuksessa. Kompleksiset proteiinit pilkotaan sen aminohappojen monomeereiksi ja imeytyvät ohutsuolen kautta. Proteiinit ovat välttämättömiä, koska niillä on merkittävä toiminnallinen ja rakenteellinen rooli organismissa. Proteiinien hajotus tapahtuu proteiineja sulavien entsyymien kautta, jotka sisältävät trypsiiniä, kymotrypsiiniä, peptidaaseja ja proteaaseja. Trypsiini on proteiineja sulava entsyymi, joka katkaisee peptidisidoksen emäksisissä aminohapoissa, jotka sisältävät lysiinin ja arginiinin. Kymotrypsiini on myös proteiineja sulava entsyymi, joka katkaisee peptidisidoksen aromaattisissa aminohapoissa, kuten fenyylialaniini, tryptofaani ja tyrosiini. avainero trypsiinin ja kymotrypsiinin välillä on aminohapon sijainti, jossa se pilkkoo proteiinissa. Trypsiini pilkkoutuu emäksisissä aminohappoasemissa, kun taas kymotrypsiini pilkkoutuu aromaattisissa aminohappoasemissa.

SISÄLLYS

1. Yleiskatsaus ja keskeiset erot
2. Mikä on trypsiini?
3. Mikä on kymotrypsiini
4. Trypsiinin ja kymotrypsiinin väliset yhtäläisyydet
5. Vertailu rinnakkain - trypsiini vs kymotrypsiini taulukkomuodossa
6. Yhteenveto

Mikä on Trypsin?

Trypsiini on 23,3 kDa: n proteiini, joka kuuluu seriiniproteaasien perheeseen ja sen tärkeimmät substraatit ovat emäksisiä aminohappoja. Nämä emäksiset aminohapot sisältävät arginiinin ja lysiinin. Kuhne löysi trypsiinin vuonna 1876. Trypsiini on globaali proteiini ja esiintyy inaktiivisessa muodossaan, joka on trypsinogeeni - tsymogeeni. Trypsiinin vaikutusmekanismi perustuu seriiniproteaasiaktiivisuuteen.

Trypsiini pilkkoo emäksisten aminohappojen C-terminaalisessa päässä. Tämä on hydrolyysireaktio ja tapahtuu ohutsuolessa pH-arvossa - 8,0. Trypsinogeenin aktivointi tapahtuu poistamalla terminaalinen heksapeptidi, ja se tuottaa aktiivisen muodon; trypsiini. Aktiivista trypsiiniä on kahta päätyyppiä; α - trypsiini ja β-trypsiini. Ne eroavat lämpöstabiilisuudestaan ​​ja rakenteestaan. Trypsiinin aktiivinen kohta sisältää histidiiniä (H63), asparagiinihappoa (D107) ja seriiniä (S200).

Kuva 01: trypsiini

DFP, aprotinin, Ag estävät trypsiinin entsymaattista vaikutusta⁺, Bentsamidiini ja EDTA. Trypsiinin sovellutuksiin sisältyy kudoksen dissosioituminen, trypsinisaatio eläinsoluviljelmässä, tryptinen kartoitus, in vitro proteiinitutkimukset, sormenjäljet ​​ja kudosviljelysovellukset.

Mikä on kymotrypsiini?

Kymotrypsiinin molekyylipaino on 25,6 kDa, ja se kuuluu seriiniproteaasiperheeseen, ja se on endopeptidaasi. Kymotrypsiini esiintyy inaktiivisessa muodossaan, joka on kymotrypsinogeeni. Kymotrypsiini löydettiin vuonna 1900. Kymotrypsiini hydrolysoi peptidisidokset aromaattisissa aminohapoissa. Nämä aromaattiset substraatit sisältävät tyrosiinin, fenyylialaniinin ja tryptofaanin. Tämän entsyymin substraatit ovat pääasiassa L-isomeereissä ja vaikuttavat helposti aminohappojen amideihin ja estereihin. Optimaalinen pH, jossa kymotrypsiini vaikuttaa, on 7,8 - 8,0. Kymotrypsiiniä on kaksi päämuotoa, kuten kymotrypsiini A ja kymotrypsiini B, ja ne eroavat hiukan rakenteellisista ja proteolyyttisistä ominaisuuksistaan. Kymotrypsiinin aktiivinen kohta sisältää katalyyttisen triadin ja koostuu histidiinistä (H57), asparagiinihaposta (D102) ja seriinistä (S195)..

Kuvio 02: Kymotrypsiini

Kymotrypsiinin aktivaattorit ovat setyylitrimetyyliammoniumbromidi, dodekyylitrimetyyliammoniumbromidi, heksadekyylitrimetyyliammoniumbromidi ja tetrabutyyliammoniumbromidi. Kymotrypsiinin estäjät ovat peptidyylialdehydit, boorihapot ja kumariinijohdannaiset. Kymotrypsiiniä käytetään kaupallisesti peptidisynteesissä, peptidien kartoittamisessa ja peptidien sormenjäljissä.

Mitkä ovat trypsiinin ja kymotrypsiinin väliset yhtäläisyydet?

• Molemmat entsyymit ovat seriiniproteaaseja.
• Molemmat entsyymit katkaisevat peptidisidokset.
• Molemmat entsyymit toimivat ohutsuolessa.
• Molemmat entsyymit esiintyvät inaktiivisessa muodossaan tsymogeeneinä.
• Molemmat entsyymit koostuvat katalyyttisestä triadista, joka sisältää sen aktiivisessa paikassa histidiiniä, asparagiinihappoa ja seriiniä.
• Molemmat entsyymit löydettiin alun perin ja uutettiin karjasta.
• Molempien entsyymien tuotanto tapahtuu tällä hetkellä rekombinantti-DNA-tekniikoilla.
• Molemmat entsyymit toimivat optimaalisessa emäksisessä pH: ssa.
• Käytetään molempia entsyymejä in vitro eri toimialoilla.

Mikä on ero trypsiinin ja kymotrypsiinin välillä?

Trypsiini vs kymotrypsiini
Trypsiini on proteiineja sulava entsyymi, joka pilkkoo peptidisidoksen emäksisissä aminohapoissa, kuten lysiinissä ja arginiinissa.	Kymotrypsiini, joka on myös proteiineja sulava entsyymi, katkaisee peptidisidoksen aromaattisissa aminohapoissa, kuten fenyylialaniini, tryptofaani ja tyrosiini.
Molekyylipaino
Trypsiinin molekyylipaino on 23,3 k Da.	Kymotrypsiinin molekyylipaino on 25,6 k Da.
substraatit
Kompleksiset proteiinit pilkotaan sen aminohappojen monomeereiksi ja imeytyvät ohutsuolen kautta.	Aromaattiset aminohapposubstraatit, kuten tyrosiini, tryptofaani ja fenyylialaniini, vaikuttavat kymotrypsiiniin.
Entsyymin simugeenimuoto
Trypsinogeeni on trypsiinin passiivinen muoto.	Kymotrypsinogeeni on kymotrypsiinin inaktiivinen muoto.
aktivaattorit
Lantanidit ovat trypsiinin aktivaattoreita.	Setyylitrimetyyliammoniumbromidi, dodekyylitrimetyyliammoniumbromidi, heksadekyylitrimetyyliammoniumbromidi ja tetrabutyyliammoniumbromidi ovat kymotrypsiinin aktivaattoreita..
estäjät
DFP, aprotiniini, Ag+, Bentsamidiini ja EDTA ovat trypsiinin estäjät.	Peptidyylialdehydit, boorihapot ja kumariinijohdannaiset ovat kymotrypsiinin estäjiä.

Yhteenveto - trypsiini vs. kymotrypsiini

Peptidaasit tai proteolyyttiset entsyymit pilkkovat proteiineja peptidisidoksen hydrolyysillä. Trypsiini pilkkoo peptidisidoksen emäksisissä aminohapoissa, kun taas kymotrypsiini pilkkoo peptidisidoksen aromaattisissa aminohappotähteissä. Molemmat entsyymit ovat seriinipeptidaaseja ja toimivat ohutsuolessa emäksisessä pH-ympäristössä. Tällä hetkellä paljon tutkimusta liittyy trypsiinin ja kymotrypsiinin tuottamiseen yhdistelmä-DNA-tekniikkaa käyttämällä erilaisia ​​bakteeri- ja sienilajeja, koska näillä entsyymeillä on korkea teollisuusarvo. Tämä on ero trypsiinin ja kymotrypsiinin välillä.

Lataa PDF-versio Trypsin vs Chymotrypsin -sovelluksesta

Voit ladata tämän artikkelin PDF-version ja käyttää sitä offline-tarkoituksiin lainaushuomautuksen mukaisesti. Lataa PDF-versio tästä Ero trypsinin ja kymotrypsiinin välillä

Viite:

1. ”Kymotrypsiini.” Kymotrypsiini - Worthington-entsyymikäsikirja. Saatavilla täältä
2. ”Trypsiini.” Trypsiini - Worthington-entsyymikäsikirja. Saatavilla täältä

Kuvan kohteliaisuus:

1.'Seriiniproteaasi'By Tinastella English Wikibooksissa (Public Domain) Commons Wikimedian kautta  
2.'Chymotrypsin 4cha'By Yikrazuul - Oma työ, (CC BY-SA 3.0) Commons Wikimedian kautta