Ero trypsiinin ja pepsiinin välillä

Keskeinen ero - trypsiini vs. pepsiini
 

Ruoansulatusentsyymit ovat entsyymejä, jotka hajotamme syömämme ruoan pieniksi molekyyleiksi, jotka kehomme voi absorboida. Nämä entsyymit auttavat ravintoaineiden imeytymistä ja terveiden suolistojen ylläpitämistä. Ne ovat ruuansulatuksemme työhevosia ja ovat mukana koko ruuansulatuksessa. Kulutamme erityyppisiä ruokia, jotka koostuvat rasvoista, proteiineista ja hiilihydraateista. Eri ruoansulatusentsyymit toimivat yhdessä ja rikkoutuvat hajottaen tämän ruoan pienemmiksi ja paremmin imeytyviksi komponenteiksi. Ruoansulatusentsyymejä erittävät sylkirauhaset, mahalaukun ja haiman erityssolut sekä ohutsuolen eritysrauhaset. Ruoansulatusentsyymejä on neljä perusluokkaa. Ne ovat proteaaseja, lipaaseja, amylaaseja ja nukleaaseja. Proteaasit, tunnetaan myös nimellä peptidaasit, hajottavat proteiinit peptideiksi tai aminohapoiksi. Trypsiini ja pepsiini ovat kaksi proteaasia. Pepsiini on mahalaukun tärkein ruoansulatusentsyymi. Trypsiiniä on haimamehuissa, jotka erittyvät ohutsuoleen. Tämä on tärkein ero trypsiinin ja pepsiinin välillä.

SISÄLLYS

1. Yleiskatsaus ja keskeiset erot
2. Mikä on trypsiini?
3. Mikä on Pepsin?
4. Trypsinin ja pepsiinin väliset yhtäläisyydet
5. Vertailu rinnakkain - Trypsin vs Pepsin taulukkomuodossa
6. Yhteenveto

Mikä on Trypsin?

Trypsiini on proteaasi, jonka haima erittää ohutsuoleen. Trypsiini pilkkoo proteiinit peptideiksi ja aminohapoiksi. Trypsiiniä muodostuu inaktiivisessa muodossa, jota kutsutaan trypsinogeeniksi. Trypsinogeeni aktivoituu trypsiiniksi entsyymillä nimeltä enteropeptidaasi. Aktivoitu trypsiini katalysoi proteiinien pilkkoutumista aminohapoiksi emäksisissä olosuhteissa.

Kuva 01: trypsiini

Wilpsm Kuhne löysi trypsiinin ensimmäisen kerran vuonna 1876. Trypsiini katkaisee peptidiketjut pääasiassa lysiinin tai arginiinin aminohappojen karboksyylipuolella. On olemassa luonnollisia trypsiini-inhibiittoreita haiman aktiivisen trypsiinin toiminnan estämiseksi, mikä voi olla erittäin vahingollinen. Ne ovat naudan haima, ovomukoidi, soijapapu ja limapapu. Nämä estäjät toimivat kilpailevina substraattianalogeina ja estävät oikean substraatin sitoutumisen trypsiinin aktiiviseen kohtaan. Kun nämä estäjät sitoutuvat trypsiiniin, se muodostaa inaktiivisen kompleksin.

Mikä on Pepsin?

Eri ruoansulatusentsyymejä sisältyy mahalaukun mehuun. Pepsiini on tärkein mahaentsyymien joukossa. Theodor Schwann löysi pepsiinin vuonna 1836. Pepsiinirakenne on kolmiulotteinen. Entsyymin aktiivinen kohta muodostuu kiertämällä ja taittamalla polypeptidiketjut ja tuomalla useita aminohappoja lähemmäksi toisiaan. Pepsiiniä tuottavat mahalaukun maharauhaset. Se muodostuu inaktiivisessa muodossa, jota kutsutaan pepsinogeeniksi, ja mahalaukun HCl muuntaa aktiiviseksi muodoksi, joka on pepsiini. Pepsiini on proteaasi. Se hajottaa proteiinit peptideiksi tai aminohapoiksi. Vatsa on happamia. Pepsiinikatalyysi tapahtuu tässä mahalaukun happamassa ympäristössä.

Kuva 02: pepsiini

Pepsiini katkaisee tehokkaasti peptidisidokset hydrofobisten ja aromaattisten aminohappojen, kuten fenyylialaniinin, tryptofaanin ja tyrosiinin, välillä. Pepsiinivaikutusta voidaan estää luomalla korkeita emäksisiä ympäristöjä ja estäjiltä kuten pepstatiini, sukralfaatti jne..

Mitkä ovat trypsiinin ja pepsiinin väliset yhtäläisyydet??

• Pepsiini ja trypsiini hajottavat proteiineja. Molemmat ovat tärkeimmät proteaasit ihmisen ruuansulatuksessa.
• Molemmat entsyymit erittyvät inaktiivisissa muodoissa, kuten pepsinogeeni ja trypsinogeeni.

Mikä ero on trypsiinillä ja pepsiinillä??

Trypsiini vs Pepsin
Trypsiini on proteaasi, joka toimii ohutsuolessa.	Pepsiini on proteaasi, joka toimii vatsassa.
keskikokoinen
Trypsiini toimii emäksisessä väliaineessa	Pepsiini toimii happamassa väliaineessa.
Sijainti
Trypsiiniä löytyy ohutsuolessa.	Pepsiiniä löytyy vatsasta.
Proteaasin tyyppi
Trypsiini on haiman proteaasi.	Pepsiini on mahalaukun proteaasi.
Passiivinen muoto
Trypsiinin passiivinen muoto on trypsinogeeni.	Pepsiinin passiivinen muoto on pepsinogeeni.
aktivointi
Trypsinogeeni aktivoituu trypsiiniksi entsyymillä nimeltä enteropeptidaasi.	Pepsinogeeni aktivoituu pepsiiniksi HCl: llä.
Löytö
Wilhelm Kuhne löysi trypsiinin vuonna 1876	Theodor Schwann löysi pepsiinin vuonna 1836.

Yhteenveto - Trypsin vs Pepsin

Trypsiini ja pepsiini ovat kaksi proteaasia, jotka vaikuttavat proteiineihin ja hajoavat peptideiksi ja aminohapoiksi. Haima tuottaa trypsiiniä ja erittyy ohutsuoleen. Pepsiiniä tuottavat maharauhaset. Se on yksi mahalaukun entsyymeistä. Tämä on ero trypsiinin ja pepsiinin välillä.

Lataa PDF-versio Trypsin vs Pepsin -sovelluksesta

Voit ladata tämän artikkelin PDF-version ja käyttää sitä offline-tarkoituksiin lainaushuomautuksen mukaisesti. Lataa PDF-versio tästä. Ero Trypsinin ja Pepsinin välillä.

Viitteet:

1. Peluso, tohtori Michael R. “Mitkä ovat trypsiinin tehtävät?” LIVESTRONG.COM. Lehtiryhmä, 18. kesäkuuta 2015. Verkko. Saatavilla täältä. 21. heinäkuuta 2017.
2.”pepsiinillä.” Wikipedia. Wikimedia-säätiö, 13. heinäkuuta 2017. Web. Saatavilla täältä. 21. heinäkuuta 2017.

Kuvan kohteliaisuus:

1. “Trypsiinin aktiivinen sivusto” - kirjoittanut Fdardel - Oma työ (CC BY-SA 3.0) Commons Wikimedian kautta
2. Thiesi “Pepsin” saksankielisessä Wikipediassa (CC BY-SA 3.0) Commons Wikimedian kautta