Ero aminohapon ja proteiinin välillä

Aminohappo vs. proteiini
 

Aminohapot ja proteiinit ovat orgaanisia molekyylejä, joita on runsaasti elävissä järjestelmissä.

Aminohappo

Aminohappo on yksinkertainen molekyyli, joka on muodostettu C: n, H: n, O: n, N: n kanssa ja voi olla S. Sillä on seuraava yleinen rakenne.

On noin 20 yleistä aminohappoa. Kaikilla aminohapoilla on -COOH, -NH₂ ryhmät ja -H, joka on sitoutunut hiileen. Hiili on kiraalinen hiili, ja alfa-aminohapot ovat tärkeimmät biologisessa maailmassa. D-aminohappoja ei löydy proteiineista, eivätkä ne ole osa korkeampien organismien metaboliaa. Useat ovat kuitenkin tärkeitä alempien elämämuotojen rakenteessa ja aineenvaihdunnassa. Tavallisten aminohappojen lisäksi on olemassa joukko ei-proteiinipohjaisia ​​aminohappoja, joista monet ovat joko metabolisia välituotteita tai osia proteiineista riippumattomia biomolekyylejä (ornitiini, sitrulliini). R-ryhmä eroaa aminohaposta aminohappoon. Yksinkertaisin aminohappo, jossa R-ryhmä on H, on glysiini. R-ryhmän mukaan aminohapot voidaan luokitella alifaattisiksi, aromaattisiksi, ei-polaarisiksi, polaarisiksi, positiivisesti varautuneiksi, negatiivisesti varautuneiksi tai polaarisesti varautumattomiksi jne. Aminohapot ovat proteiinien rakennuspalikoita. Kun kaksi aminohappoa yhdistyvät dipeptidin muodostamiseksi, yhdistelmä tapahtuu -NH: ssa₂ yhden aminohapon ryhmä toisen aminohapon -COOH-ryhmän kanssa. Vesimolekyyli poistetaan, ja muodostunut sidos tunnetaan peptidisidoksena.

proteiini

Proteiinit ovat yksi tärkeimmistä makromolekyylityypeistä elävissä organismeissa. Proteiinit voidaan luokitella primaarisiksi, sekundaarisiksi, tertiäärisiksi ja kvaternäärisiksi proteiineiksi niiden rakenteista riippuen. Proteiinin aminohappojen sekvenssiä (polypeptidi) kutsutaan primaariseksi rakenteeksi. Kun polypeptidirakenteet taittuvat satunnaisiin järjestelyihin, niitä kutsutaan sekundaarisiksi proteiineiksi. Tertiäärisissä rakenteissa proteiineilla on kolmiulotteinen rakenne. Kun muutama kolmiulotteinen proteiiniosa sitoutuu toisiinsa, ne muodostavat kvaternäärisiä proteiineja. Proteiinien kolmiulotteinen rakenne riippuu vety-, disulfidisidoksista, ionisista sidoksista, hydrofobisista vuorovaikutuksista ja kaikista muista molekyylien välisistä vuorovaikutuksista aminohappojen sisällä. Proteiineilla on useita tehtäviä elävissä järjestelmissä. He osallistuvat rakenteiden muodostamiseen. Esimerkiksi lihaksissa on proteiinikuituja, kuten kollageenia ja elastiinia. Niitä löytyy myös kovista ja jäykistä rakenneosista kuten kynnet, hiukset, sorkat, höyhenet jne. Lisäproteiineja löytyy sidekudoksista, kuten rustoista. Muut kuin rakenteellinen funktio, proteiineilla on myös suojaava tehtävä. Vasta-aineet ovat proteiineja, ja ne suojaavat kehomme vierailta infektioilta. Kaikki entsyymit ovat proteiineja. Entsyymit ovat päämolekyylejä, jotka säätelevät kaikkia metabolisia aktiivisuuksia. Lisäksi proteiinit osallistuvat solusignalointiin. Proteiineja tuotetaan ribosomeissa. Proteiinia tuottava signaali johdetaan ribosomiin DNA: n geeneistä. Tarvittavat aminohapot voivat olla ruokavaliosta tai ne voidaan syntetisoida solun sisällä. Proteiinien denaturoituminen johtaa proteiinien sekundaarisen ja tertiäärisen rakenteen avautumiseen ja hajoamiseen. Tämä voi johtua kuumuudesta, orgaanisista liuottimista, vahvoista hapoista ja emäksistä, pesuaineista, mekaanisista voimista jne.