avainero aktiivisen ja sitoutumiskohdan välillä on se aktiivinen kohta auttaa kemiallisen reaktion katalyysiä, kun taas sitoutumiskohta auttaa ligandin sitoutumista suureen molekyyliin.
Sitoutumiskohta on alue proteiinilla, DNA: lla tai RNA: lla, johon ligandi voi sitoutua. Entsyymit ovat proteiineja. Aktiivinen kohta on entsyymin alue, johon substraatit voivat sitoutua kemiallisen reaktion läpikäymiseksi. Tällä spesifisellä alueella on myös sitoutumiskohta katalyyttisen kohdan kanssa. Siksi sitoutumiskohdat auttavat vain ligandin sitoutumisessa suureen molekyyliin, kun taas aktiiviset kohdat auttavat sekä ligandin sitoutumista suureen molekyyliin antaen sen käydä läpi katalysoidun kemiallisen reaktion.
1. Yleiskatsaus ja keskeiset erot
2. Mikä on aktiivinen sivusto
3. Mikä on sitova paikka
4. Vertailu rinnakkain - aktiivinen sivusto ja sidontakohta taulukkomuodossa
5. Yhteenveto
Aktiivinen kohta on entsyymin alue, johon kemiallisen reaktion substraatit sitoutuvat katalysoidun kemiallisen reaktion läpikäymiseksi. tämä alue koostuu kahdesta osa-alueesta sitoutumispaikkana ja katalyyttisenä paikkana. Sitoutumiskohta sisältää joitain tähteitä, jotka voivat auttaa substraatin (reagenssien) sitoutumista entsyymiin. Katalyyttinen paikka auttaa katalysoimaan kemiallista reaktiota. Lisäksi tämä alue on hyvin pieni verrattuna entsyymin koko tilavuuteen; noin 10-20% entsyymin koko tilavuudesta.
Kuva 01: Aktiivisen kohdan sitoutumiskohta ja katalyyttinen kohta
Yleensä aktiivinen kohta sisältää 3-4 aminohappoa. muut entsyymin aminohapot, jotka osallistuvat entsyymin kolmannen rakenteen ylläpitämiseen. Vielä tärkeämpää on, että aktiivisella sivustolla on erityinen muotoilu, joka sopii tietyn substraatin kanssa. Siksi nämä entsyymit reagoivat vain tiettyjen substraattien kanssa. Mutta joskus entsyymit tarvitsevat kofaktoreita toimintoonsa. Aktiivisen kohdan päätehtävänä on vähentää kemiallisen reaktion aktivoitumisenergiaa, siten lisätä reaktionopeutta.
Sitoutumiskohta on alue proteiinilla, DNA: lla tai RNA: lla, johon ligandit voivat sitoutua. Siellä ligandi voi muodostaa kemiallisen sidoksen tämän paikan kanssa. Nämä alueet ovat erityisiä; tietty ligandi sitoutuu tiettyyn sitoutumiskohtaan. Siksi tämä kohta on mitta tyypistä ligandit, jotka voivat sitoutua molekyylin kanssa.
Lisäksi käytämme näitä alueita usein biomolekyylien toiminnalliseen karakterisointiin. Voimme esimerkiksi karakterisoida aktiivisen sivuston toiminnallisuuden sitovan sivuston kautta. Lisäksi DNA: n tapauksessa spesifinen sitoutumiskohdan tyyppi on DNA: ssa läsnä oleva transkriptiotekijän sitoutumiskohta.
Aktiivinen kohta on entsyymin alue, johon kemiallisen reaktion substraatit sitoutuvat katalysoidun kemiallisen reaktion läpikäymiseksi, kun taas sitoutumiskohta on proteiinin, DNA: n tai RNA: n alue, johon ligandit voivat sitoutua. Tämä on avainero aktiivisen ja sitoutumiskohdan välillä. Lisäksi aktiivisia kohtia on läsnä entsyymeissä, ja ne auttavat lisäämään tietyn kemiallisen reaktion reaktionopeutta vähentämällä kyseisen reaktion aktivointienergiaestettä. Sitoutumiskohdat puolestaan ovat vastuussa spesifisen ligandin sitoutumisesta tiettyyn molekyyliin.
Alla oleva infografia esittää aktiivisen kohdan ja sitoutumiskohdan välisen eron taulukkomuodossa.
Aktiiviset kohdat ovat entsyymien alueita, jotka voivat lisätä kemiallisen reaktion reaktionopeutta vähentämällä kyseisen reaktion aktivointienergiaestettä. Sitoutumiskohta on mikä tahansa alue, johon ligandi voi sitoutua. Aktiivinen sivusto sisältää myös sitovan sivuston. Ero aktiivisten ja sitoutumispaikkojen välillä riippuu olemassaolosta ja toiminnallisuudesta. Siksi keskeinen ero aktiivisen paikan ja sitoutumiskohdan välillä on, että aktiivinen kohta auttaa kemiallisen reaktion katalyysiä, kun taas sitoutumiskohta auttaa ligandin sitoutumista suureen molekyyliin..
1. ”Aktiivinen sivusto”. Wikipedia, Wikimedia Foundation, 24. heinäkuuta 2018. Saatavilla täältä
2. ”Sitova paikka”. Wikipedia, Wikimedia Foundation, 28. elokuuta 2018. Saatavilla täältä
1. ”Entsyymirakenne” kirjoittanut Thomas Shafee - Oma työ, (CC BY 4.0) Commons Wikimedian kautta