Ero hapetetun ja hapetetun hemoglobiinin välillä

Avainero - hapetettu vs. hapetettu hemoglobiini
 

Hemoglobiini on punasoluissa esiintyvä proteiini, joka kuljettaa happea keuhkoista kehon kudoksiin ja elimiin ja hiilidioksidia kehon kudoksiin ja elimiin keuhkoihin. Hemoglobiinia on kahta tilaa: hapetettu ja hapetettu hemoglobiini. Avainero hapetetun ja hapetetun hemoglobiinin välillä on se hapetettu hemoglobiini on hemoglobiinin tila, joka on sitoutunut neljään happimolekyyliin, kun taas hapettunut hemoglobiini on sitoutumaton hemoglobiinin tila hapen kanssa. Hapetettu hemoglobiini on väriltään kirkkaanpunaista, kun taas hapetettu hemoglobiini on tummanpunaista.

SISÄLLYS
1. Yleiskatsaus ja keskeiset erot
2. Mikä on hemoglobiini
3. Mikä on hapetettu hemoglobiini
4. Mikä on hapetettu hemoglobiini
4. Vertailu rinnakkain - hapetettu vs. hapetettu hemoglobiini
5. Yhteenveto

Mikä on hemoglobiini?

Hemoglobiini (Hb) on punasoluissa läsnä oleva monimutkainen proteiinimolekyyli, joka antaa punasoluille tyypillisen muodon (pyöreä ja kapealla keskuksella). Hb: n avainrooliin kuuluu hapen kuljettaminen keuhkoista kehon kudoksiin, sen vaihtaminen hiilidioksidilla ja hiilidioksidin vieminen kehon kudoksista keuhkoihin ja vaihtaminen takaisin hapen kanssa. Hemoglobiinimolekyyli sisältää neljä polypeptidiketjua (proteiini-alayksiköt) ja neljä heemaryhmää, kuten kuvassa 01 esitetään. Neljä polypeptidiketjua edustavat kahta alfa-globuliiniketjua ja kahta beeta-globuliiniketjua. Heme on tärkeä porfyriiniyhdiste hemoglobiinimolekyylissä, jonka sisälle on upotettu keskeinen rauta-atomi. Jokainen hemoglobiinimolekyylin polypeptidiketju sisältää heemaryhmän ja rauta-atomin. Rautaatomi on elintärkeä hapen ja hiilidioksidin kuljetukselle veressä, ja se on tärkein punasolujen punaisen värin aiheuttaja. Hemoglobiinia kutsutaan myös mettaloprotein johtuen siitä, että siihen sisältyy rauta-atomeja.

Hapen toimitus kudoksiin ja elimiin on elintärkeää ja välttämätöntä. Solut saavat energiaa aerobisella hengityksellä (oksidatiivinen fosforylaatio) käyttämällä happea elektroniakseptorina. Solujen metabolian ja toimintojen optimoimiseksi tarvitaan energiantuotantoa. Hemoglobiiniproteiinit helpottavat hapen tarjontaa. Siksi hemoglobiini tunnetaan myös happea kuljettavana proteiinina veressä.

Matala veren hemoglobiinitaso, jota kutsutaan anemiaksi. Anemiatila voi aiheuttaa useita sairauksia. Matalaan hemoglobiinipitoisuuteen veressä on useita syitä. Raudan puute on tärkein syy, kun taas liiallinen laihduttaminen, epäterveelliset elämäntavat, jotkut sairaudet ja syövät ovat myös syy samaan.

Hemoglobiinimolekyylillä on neljä happea sitovaa kohtaa, jotka liittyvät neljään Fe: hen⁺² atomia. Yksi hemoglobiinimolekyyli voi kantaa korkeintaan neljä happimolekyyliä. Siksi hemoglobiini voi olla tyydyttynyt tai tyydyttymätöntä happea. Happikylläisyys on hemoglobiinin happea sitovien kohtien prosenttiosuus hapen käyttämistä. Toisin sanoen, se mittaa happea kyllästetyn hemoglobiinin osuuden suhteessa kokonaishemoglobiiniin. Nämä kaksi hemoglobiinin tilaa tunnetaan hapettuna ja hapettuneena hemoglobiinina.

Kuva 1: Hemoglobiinin rakenne

Mikä on hapetettu hemoglobiini?

Kun hemoglobiinimolekyylit ovat sitoutuneet ja tyydyttyneet happimolekyyleillä, hemoglobiinin yhdistelmä hapen kanssa tunnetaan hapettuneena hemoglobiinina (oksihemoglobiini). Happipitoinen hemoglobiini muodostuu fysiologisen hengityksen (hengityksen) aikana, kun happimolekyylit sitoutuvat punasolujen hemoglobiinin hemiryhmiin. Hapetettu hemoglobiinintuotanto tapahtuu pääasiassa keuhkokapillaareissa lähellä keuhkojen alveoleja, joissa tapahtuu kaasumainen vaihto (hengittäminen ja uloshengitys). PH vaikuttaa voimakkaasti hapen sitoutumisaffiniteettiin hemoglobiiniin. Kun pH on korkea, happea sitoutuessaan hemoglobiiniin on korkea affiniteetti, mutta se pienenee, kun pH laskee. Keuhkoissa on yleensä korkea pH ja lihaksissa matala. Siksi tämä pH-olosuhteiden ero on hyödyllinen hapen kiinnittymisessä, kuljetuksessa ja vapauttamisessa. Koska keuhkojen lähellä on suuri sitoutumisaffiniteetti, happi sitoutuu hemoglobiiniin ja muodostaa oksihemoglobiinin. Kun oksihemoglobiini saavuttaa lihaksen alhaisen pH: n takia, se liukenee ja vapauttaa happea soluihin. Ihmisen veressä normaalin happipitoisuuden katsotaan olevan välillä 95 - 100%. Happipitoinen veri näkyy kirkkaanpunaisena (karmiinpunaisena). Kun hemoglobiini on hapetetussa muodossa, sitä kutsutaan myös hemoglobiinin R-tilaksi (rento tila)..

Kuvio 2: Hapetettu hemoglobiini

Mikä on hapetettu hemoglobiini?

Hapenpoistettu hemoglobiini on hemoglobiinin muoto, joka ei ole sitoutunut happea. Hapetetusta hemoglobiinista puuttuu happea. Siksi tätä tilaa kutsuttiin Hemoglobiinin T-tila (kireä tila). Happipitoinen hemoglobiini voidaan havaita, kun hapettunut hemoglobiini vapauttaa happea ja se vaihdetaan hiilidioksidin kanssa lähellä lihassolujen plasmamembraania, jos pH-ympäristö on matala. Kun hemoglobiinilla on alhainen affiniteetti happea sitovaan suuntaan, se toimittaa happea ja muuttuu hapettuneeksi hemoglobiiniksi.

Kuva 3: Hapetettu ja hapettunut veren virtaus kehon läpi

Mitä eroa on hapetetun ja hapetetun hemoglobiinin välillä??

Hapetettu vs. hapenpoistettu hemoglobiini
Hapetettu hemoglobiini on hemoglobiinin ja hapen yhdistelmä.	Sitoutumaton hemoglobiinin muoto hapen kanssa tunnetaan hapettuneena hemoglobiinina.
Happimolekyylin tila
Happimolekyylit sitoutuvat hemoglobiinimolekyyliin.	Happimolekyylit eivät ole sitoutuneet hemoglobiinimolekyyliin.
Väri
Hapetettu hemoglobiini on väriltään kirkkaan punaista.	Happipitoinen hemoglobiini on tummanpunaista.
Hemoglobiinin osavaltio
Tätä kutsutaan R-hemoglobiinin tila.	Tätä kutsutaan Hemoglobiinin T (jännittynyt) tila.
Muodostus
Happipitoinen hemoglobiini muodostuu, kun happimolekyylit sitoutuvat punasolujen hemoglobiinin hemiryhmiin fysiologisen hengityksen aikana.	Happipitoinen hemoglobiini muodostuu, kun happea vapautuu hapetetusta hemoglobiinista, ja se vaihdetaan hiilidioksidin kanssa lähellä lihassolujen plasmamembraania.

Yhteenveto - Hapetettu ja hapetettu Hemoglobiini

Hemoglobiini on punasoluissa esiintyvä elintärkeä proteiini, joka pystyy kuljettamaan happea keuhkoista kehon kudoksiin ja tuomaan hiilidioksidia kehon kudoksista keuhkoihin. Hapen sitoutumisesta johtuen on kaksi hemoglobiinitilaa. Ne ovat hapetettuja hemoglobiineja ja hapetettuja hemoglobiineja. Happipitoinen hemoglobiini muodostuu, kun happimolekyylejä kiinnittyy Fe-atomiin. Happipitoinen hemoglobiini muodostuu, kun happimolekyylit vapautuvat hemoglobiinimolekyylistä. Tämä on tärkein ero hapetetun ja hapetetun hemoglobiinin välillä. Hapen kiinnittymiseen ja vapautumiseen vaikuttavat pääasiassa hapen pH ja osapaine.

Viite:
1. Thomas, Caroline ja Andrew B. Lumb. "Hemoglobiinin fysiologia." Hemoglobiinin fysiologia BJA Koulutus | Oxford Academic. Oxford University Press, 15. toukokuuta 2012. Verkko. 20. helmikuuta 2017.
2. Marengo-Rowe, Alain J. ”Ihmisen hemoglobiinien rakenne-toiminta-suhteet.” Proceedings (Baylor University. Lääketieteellinen keskus). Baylor Health Care System, heinäkuu 2006. Verkko. 20. helmikuuta 2017

Kuvan kohteliaisuus:
1. “1904 Hemoglobin” - OpenStax College - Anatomia ja fysiologia, Connexions-verkkosivusto. (CC BY 3.0) Commons Wikimedian kautta
2. “Kuva 39 04 01” CNX OpenStax - (CC BY 4.0) Commons Wikimedian kautta
3. 2101 veren virtaus sydämen läpi ”, kirjoittanut OpenStax College - Anatomia ja fysiologia, Connexions-verkkosivusto. (CC BY 3.0) Commons Wikimedian kautta