Ero lysiinin ja L-lysiinin välillä

Avainero - lysiini vs. L-lysiini
 

Lysiini ja L-lysiini ovat molemmat tyyppisiä aminohappoja, joilla on samat fysikaaliset ominaisuudet, vaikka niiden välillä on jonkin verran eroa. avainero lysiinin ja L-lysiinin välillä on kyvyssä kiertää polarisoitunutta valoa. Lysiini on biologisesti aktiivinen luonnossa esiintyvä välttämätön a-aminohappo. Se voi esiintyä kahdessa isomeerisessä muodossa johtuen mahdollisuudesta muodostaa kaksi erilaista enantiomeeriä kiraalisen hiiliatomin ympärille. Näitä kutsutaan L- ja D-muotoiksi, jotka ovat analogisia vasemman ja oikean käden kokoonpanoihin. Näiden L- ja D-muotojen sanotaan olevan optisesti aktiivisia ja kiertävän polarisoidun valon eri merkityksessä; myötä- tai vastapäivään. Jos valo pyörii lysiiniä vastapäivään, valossa tapahtuu suunnanvaihto, ja se tunnetaan nimellä L-lysiini. Tässä yhteydessä on kuitenkin huomattava, että isomeerien D- ja L-merkinnät eivät ole samat kuin d- ja L-merkinnät.

Mikä on lysiini?

Lysiini on välttämätön aminohappo mikä on ei syntetisoitu kehossamme ja sen on oltava säännöllisen ruokavalion kautta. Siksi lysiini on välttämätön aminohappo ihmisille. Se on biologisesti tärkeä orgaaninen yhdiste, joka koostuu amiinista (-NH₂) ja funktionaaliset karboksyylihappo (-COOH) ryhmät, joilla on kemiallinen kaava NH₂-(CH₂)₄-CH (NH₂) -COOH. Lysiinin keskeiset elementit ovat hiili, vety, happi ja typpi. Biokemiassa aminohapot, joissa on sekä amiini- että karboksyylihapporyhmät, jotka ovat kiinnittyneet ensimmäiseen (alfa) hiiliatomiin, tunnetaan nimellä a-aminohapot. Siksi lysiiniä pidetään myös a-aminohapoina. Lysiinin rakenne on esitetty kuvassa 1.

Kuva 1: Lysiinin molekyylirakenne (* hiiliatomi on kiraalinen tai epäsymmetrinen hiiliatomi ja edustaa myös alfa-hiiliatomia)

Lysiini on luonteeltaan emäksinen, koska se sisältää kaksi emäksistä aminoryhmää ja yhden happaman karboksyylihapporyhmän. Siksi se muodostaa myös laajan vedysidoksen kahden aminoryhmän läsnäolosta johtuen. Hyvät lysiinin lähteet ovat proteiinirikkaita eläinlähteitä, kuten munat, punainen liha, lammas, sianliha ja siipikarja, juusto ja tietyt kalat (kuten turska ja sardiinit). Lysiini on myös runsaasti kasviproteiineja kuten soija, pavut ja herneet. Se on kuitenkin rajoittava aminohappo useimmissa viljajyvissä, mutta sitä on runsaasti useimmissa palkokasveissa ja palkokasveissa.

Mikä on L-lysiini?

Lysiinillä on neljä erilaista ryhmää 2: n ympärillä^ND hiiltä, ​​ja se on epäsymmetrinen rakenne. Lysiini on myös optisesti aktiivinen aminohappo johtuen tämän epäsymmetrisen tai kiraalisen hiiliatomin läsnäolosta. Siksi lysiini voi luoda stereoisomeerejä, jotka ovat isomeerisiä molekyylejä, joilla on sama molekyylikaava, mutta jotka eroavat atomiensa kolmiulotteisessa suunnassa avaruudessa. Enantiomeerit ovat kaksi stereoisomeeriä, jotka liittyvät toisiinsa heijastuksella, tai ne ovat toistensa peilikuvia, joita ei voida päällekkäin asettaa. Lysiini on saatavana kahdessa enantiomeerisessä muodossa, jotka tunnetaan nimellä L- ja D-, ja lysiinin enantiomeerit on esitetty kuvassa 2.

Kuvio 2: Lysiini-aminohapon enantiomeerit. Ryhmät COOH, H, R ja NH2 on järjestetty C-atomin ympäri myötäpäivään, enantiomeeriä kutsutaan L-muotoksi ja D-muotoa muuten. L- ja D- viittaavat vain alueelliseen sijaintiin hiiliatomin ympärillä eivätkä tarkoita optista aktiivisuutta. Vaikka kiraalisen molekyylin L- ja D-muodot kiertävät polarisoidun valon tasoa eri suuntiin, jotkut L-muodot (tai D-muodot) pyörittävät valoa vasemmalle (levo tai l-muoto) ja jotkut oikealle (dekstro tai d-muoto). l- ja d-muotoja kutsutaan optisiksi isomeereiksi.

L-lysiini ja D-lysiini ovat toistensa enantiomeerejä, joilla on samat fysikaaliset ominaisuudet, paitsi suuntaan, jossa ne pyörittävät polarisoitunutta valoa. Heillä ei ole päällekkäistä peilikuvasuhdetta. D- ja L-nimikkeistö ei kuitenkaan ole yleinen aminohapoissa, lysiini mukaan lukien. Ne kiertävät polarisoitunutta valoa samassa suuruudessa, mutta eri suuntiin. Lysiinin D- ja L-isomeerejä, jotka pyörittävät polarisoitunutta valoa myötäpäivään, kutsutaan kääntyväksi tai d-lysiinillä ja sitä, joka pyörii polarisoitunutta valoa vastapäivään, kutsutaan kääntyväksi tai L-lysiini (Kuva 2).

L-lysiini on saatavissa oleva lysiinin vakaa muoto. D-lysiini on lysiinin synteettinen muoto, ja se voidaan syntetisoida l-lysiinistä racemisaation avulla. Sitä käytetään poly-d-lysiinin prosessoinnissa, jota käytetään päällystemateriaalina solun kiinnittymisen parantamiseksi. L-lysiinillä on merkittävä rooli ihmiskehossa, kalsiumin imeytymisessä, lihasproteiinien kehityksessä ja hormonien, entsyymien ja vasta-aineiden synteesissä. Teollisesti L-lysiini tuotetaan mikrobikäymisprosessilla käyttämällä Corynebacterium glutamicum.

Mikä on ero lysiinin ja L-lysiinin välillä?

Lysiinillä ja L-lysiinillä on samat fysikaaliset ominaisuudet paitsi suuntaan, johon ne pyörivät polarisoidussa valossa. Seurauksena L-lysiinillä voi olla olennaisesti erilaisia ​​biologisia vaikutuksia ja toiminnallisia ominaisuuksia. Näiden biologisten vaikutusten ja toiminnallisten ominaisuuksien erottamiseksi on kuitenkin tehty hyvin rajallista tutkimusta. Jotkut näistä eroista saattavat sisältää,

Maku

L-lysiini: Aminohappojen L-muodot ovat yleensä mauton.

D-lysiini: Aminohappojen D-muodot maistuvat yleensä makeilta.

Siksi l-lysiini voi olla vähemmän / ei makeampaa kuin lysiini.

Yltäkylläisyys

L-lysiini: Aminohapon l-muodot, mukaan lukien l-lysiini, ovat luonnon runsain muoto. Esimerkiksi yhdeksästä proteiineissa yleisesti löydetystä yhdeksästätoista L-aminohaposta on kiertävä suuntaan, ja loput ovat kiertäviä..

D-lysiini: Kokeellisesti havaittujen aminohappojen D-muotojen havaittiin esiintyvän hyvin harvoin.

Viitteet: Solomons, T.W. Graham ja Graig B. Fryhle (2004). Orgaaninen kemia (8^th ed). Hoboken: John Wiley & Sons, Inc. Everhardus, A. (1984). Stereokemia, perusta hienostuneelle hölynpölylle farmakokinetiikassa ja kliinisessä farmakologiassa, European Journal of Clinical Pharmacology, 26, 663-668. Kuvan kohteliaisuus: “L-lysiini-monokationi-kloorivetydihydraatista-xtal-3D-palloista” - kirjoittanut Ben Mills - Oma työ Wikimedia Commonsin kautta