Ero kinaasin ja fosforylaasin välillä

Avainero - kinaasi vs fosforylaasi
 

Sekä kinaasi että fosforylaasi ovat entsyymejä, jotka käsittelevät fosfaattia, vaikka niiden toiminnassa ja luonteessa on ero. Keskeinen ero niiden välillä on se, Kinaasi on entsyymi, joka katalysoi fosfaattiryhmän siirtymistä ATP-molekyylistä määriteltyyn molekyyliin, kun taas fosforylaasi on entsyymi, joka tuo fosfaattiryhmän orgaaniseen molekyyliin, erityisesti glukoosiin. Tässä artikkelissa esitellään kinaasi- ja fosforylaasientsyymejä, jotka käsittelevät fosfaattia, ja selitetään mitä eroja kinaasin ja fosforylaasin välillä on.

Mikä on fosforylaasi?

Earl W. Sutherland Jr. löysi fosforylaasit 1930-luvun lopulla. Nämä entsyymit katalysoivat fosfaattiryhmän lisäämistä epäorgaanisesta fosfaatista tai fosfaatista + vedystä orgaanisen molekyylin vastaanottajaan. Esimerkiksi glykogeenifosforylaasi voi katalysoida glukoosi-1-fosfaatin synteesiä glukaanista, joka sisältää glykogeeni-, tärkkelys- tai maltodekstriinimolekyylin. Reaktio tunnetaan fosforolyysinä, joka on myös samanlainen kuin hydrolyysi. Ainoa ero on kuitenkin se, että se on fosfaatti, ei vesimolekyyli, joka asetetaan sidokselle.

Polynukleotidifosforylaasin rakenne

Mikä on kinaasi?

Kinaasientsyymi voi katalysoida fosfaattiryhmien siirtymistä korkeaenergisista, fosfaatteja luovuttavista molekyyleistä tietyille substraateille. Tämä prosessi tunnistetaan fosforylaatioksi, kun substraatti saa fosfaattiryhmän ja ATP: n korkeaenerginen molekyyli lahjoittaa fosfaattiryhmän. Tässä fosforylaatioprosessissa kinaaseilla on merkittävä rooli, ja se on osa suurempaa fosforitransferaasien perhettä. Siksi kinaasit ovat erittäin tärkeitä solujen aineenvaihdunnassa, proteiinien säätelyssä, solukuljetuksissa ja lukuisissa solureiteissä.

Dihydroksiasetonikinaasi kompleksoitumattoman ATP-analogin kanssa

Mitkä ovat erot kinaasin ja fosforylaasin välillä?

Määritelmä Kinaasi ja fosforylaasi

Kinase: Kinaasi on entsyymi, joka katalysoi fosfaattiryhmien siirtymistä korkeaenergisistä, fosfaatteja luovuttavista molekyyleistä tietyille substraateille.

fosforylaasi: Fosforylaasi on entsyymi, joka katalysoi fosfaattiryhmän lisäämistä epäorgaanisesta fosfaatista tai fosfaatista + vedystä orgaanisen molekyylin vastaanottajaan.

Ominaisuudet Kinaasi ja fosforylaasi

Toimintamekanismi

Kinase: Katalyysi ATP: n terminaalisen fosfaattiryhmän siirtymisestä substraatin -OH-ryhmään. Näin tuotetaan fosfaattiesterisidos tuotteeseen. Reaktio tunnetaan nimellä fosforylaatio, ja kokonaisreaktio kirjoitetaan,

fosforylaasi: Katalysoi fosfaattiryhmän lisääminen orgaaniseen molekyyliin. Reaktio tunnetaan nimellä phosphorylysis ja kokonaisreaktio kirjoitetaan,

Fosfaattiluovuttaja kinaasi- ja fosforylaasientsyymien reaktiossa

Kinase: Fosfaattiryhmä ATP-molekyylistä

fosforylaasi: Fosfaattiryhmä epäorgaanisesta fosfaatista

Kinaasi- ja fosforylaasientsyymien substraatti

Kinase: Spesifiset orgaaniset molekyylit, kuten hiilihydraatti, proteiini tai lipidi

fosforylaasi: Orgaaninen molekyyli pääasiassa glukoosia

Kinaasi- ja fosforylaasientsyymien lopputuotteet

Kinase: ADP (energiamolekyyli) + fosforyloitu substraatti

fosforylaasi: Jos substraatti on glukoosia, se voi tuottaa glukoosi-1-fosfaattia

Kinaasi- ja fosforylaasientsyymien rakenne

Kinase: Kinaasi on erittäin monimutkainen tertiäärisen rakenteen proteiini.

fosforylaasi: Fosforylaasin biologisesti aktiivinen muoto on kahden samanarvoisen proteiini-alayksikön dimeeri. Esimerkiksi glykogeenifosforylaasi on valtava proteiini, joka sisältää 842 aminohappoa ja massa 97,434 kDa. Glykogeenifosforylaasidimeerillä on useita biologisesti tärkeitä osioita, mukaan lukien katalyyttiset kohdat, glykogeenia sitovat kohdat sekä allosteeriset kohdat.

Kinaasi- ja fosforylaasientsyymin säätely

Kinase: Kinaasien aktiivisuus on hyvin säänneltyä, ja niillä on voimakkaita vaikutuksia soluun. Kinaasit aktivoituvat päälle tai pois fosforylaatiolla, sitoutumalla proteiiniaktivaattoriin tai proteiini-inhibiittoriin tai säätelemällä niiden sijaintia solussa suhteessa substraatteihinsa.

fosforylaasi: Glykogeenifosforylaasia säädetään sekä allosteerisella säätelyllä että fosforylaatiolla. Hormonit, kuten epinefriini ja insuliini, voivat myös säädellä glykogeenifosforylaasia.

Kinaasi- ja fosforylaasientsyymien luokittelu

Kinase: Kinaasit luokitellaan kattaviin ryhmiin sen substraatin perusteella, johon ne vaikuttavat, kuten proteiinikinaasit, lipidikinaasit ja hiilihydraattikinaasit.

fosforylaasi: Fosforylaasit luokiteltiin kahteen; Glykosyylitransferaasit ja nukleotidyylitransferaasit. Esimerkkejä glykosyylitransferaaseista ovat,

• glykogeenifosforylaasi
• tärkkelysfosforylaasi
• maltodekstriinifosforylaasi
• Puriininukleosidifosforylaasi

Esimerkki nukleotidyylitransferaaseille on,

• Polynukleotidifosforylaasi

Kinaasi- ja fosforylaasientsyymien patologia

Kinase: Dekontrolloitu kinaasiaktiivisuus voi aiheuttaa syöpää ja tauteja ihmisillä, mukaan lukien tietyntyyppiset leukemiat ja monet muut, koska kinaasit säätelevät monia vaiheita, jotka säätelevät solusykliä mukaan lukien kasvu, liikkuminen ja kuolema.

fosforylaasi: Joihinkin mediaalisiin tiloihin, kuten tyypin V glykogeenin varastointitauti - lihaksen glykogeeni ja tyypin VI glykogeenin varastointitauti - maksan glykogeeni jne. Liittyvät fosforylaasit.

Viitteet Chang. S., Rosenberg, M. J., Morton, H., Francomano, C.A. ja Biesecker, L.G. (1998). Maksan glykogeenifosforylaasin mutaation tunnistaminen tyypin VI glykogeenin varastointitaudissa. Hyräillä. Mol. Genet., 7(5): 865 - 70. Ciesla, J., Frączyk, T. ja Rode, W. (2011). Proteiinien emäksisten aminohappotähteiden fosforylaatio: tärkeä, mutta helposti unohdettava. Acta Biochimica Polonica, 58(2): 137 - 147. Hunter, T. (1991). Proteiinikinaasiluokitus. Entsymologian menetelmät, 200: 3-37. Johnson, L. N. (2009). Proteiinifosforylaation säätely. Biochem. Soc. trans., 37(2): 627 - 641. Johnson, L. N. ja Barford, D. (1993). Fosforylaation vaikutukset proteiinien rakenteeseen ja toimintaan. Biofysiikan ja biomolekulaarisen rakenteen vuosikatsaus, 22(1): 199 - 232. Manning, G. ja Whyte, D. B. (2002). Ihmisen genomin proteiinikinaasikomplementti. tiede, 298(5600): 1912 - 1934. Kuvan kohteliaisuus: “Dihydroksiasetonikinaasin aktiivinen paikka”, kirjoittanut Bdoc13 - Oma työ. (CC BY-SA 3.0) Wikimedia Commonsin “Kristallirakenne 1E3P” kautta. (Public Domain) Wikimedia Commonsin kautta