Ero kinaasin ja fosfataasin välillä

Kinaasi vs. fosfataasi
 

Ero kinaasin ja fosfataasin välillä johtuu siitä, että nämä kaksi entsyymiä tukevat kahta päinvastaista prosessia. Kinaasi ja fosfataasi ovat kaksi tärkeätä entsyymiä, jotka käsittelevät biologisissa järjestelmissä olevia fosfaatteja. Entsyymit ovat kolmiulotteisia globaaleja proteiineja, jotka toimivat biologisina katalyytteinä monille solujen biokemiallisille reaktioille. Tämän kyvyn vuoksi entsyymien saapumista pidettiin yhtenä tärkeimmistä tapahtumista elämän evoluutiossa. Entsyymit lisäävät biokemiallisten reaktioiden nopeutta korostamalla tiettyjä kemiallisia sidoksia. Kinaasi ja fosfataasi ovat kaksi välttämätöntä entsyymiä proteiinien fosforylaatio. Proteiinien fosforylaatio helpottaa proteiinien avaintoimintoja, mukaan lukien solujen metaboliaa, solujen erilaistumista, signaalin siirtoa kasvun aikana, transkriptiota, immuunivastetta jne. Proteiinien fosforylaatio sisältää proteiinimolekyylien konformaatiomuutokset lisäämällä fosfaattiryhmää ATP-molekyyleistä, kun taas defosforylaatio tarkoittaa fosfaattiryhmien poistamista proteiinista. Kinaasi- ja fosfataasientsyymit katalysoivat vastaavasti fosforylointi- ja defosforylaatioprosesseja. Tässä artikkelissa käsitellään kinaasin ja fosfataasin välistä eroa korostamalla tärkeitä faktoja kinaasista ja fosfataasista.

Mikä on kinaasi?

Kinaasit ovat ryhmä entsyymejä, jotka katalysoivat fosforylointireaktioita lisäämällä fosfaattiryhmiä ATP: stä proteiinimolekyyleihin. Fosforylointireaktio on yksisuuntainen, koska ATP: n fosfaatti-fosfaattisidos hajoaa massiivisen energian vapautumisen yhteydessä ADP: n tuottamiseksi. Proteiinikinaaseja on monen tyyppisiä ja kukin kinaasi vastaa spesifisen proteiinin tai proteiinijoukon fosforyloinnista. Kun kuitenkin tarkastellaan aminohapporakennetta yleensä, kinaasit voivat lisätä fosfaattiryhmiä kolmeen aminohappotyyppiin, jotka koostuvat OH-ryhmästä osana R-ryhmää. Nämä kolme aminohappoa ovat seriini, treoniini ja tyrosiini. Proteiinikinaasit luokitellaan näiden kolmen aminohapposubstraatin perusteella. Seriini / treoniinikinaasiluokka muistuttaa kaikkein sytoplasmisempia proteiineja. Fosforylaatioprosessin aikana kinaasi voi joko lisätä tai vähentää proteiinin aktiivisuutta. Aktiivisuus riippuu kuitenkin fosforyloitumispaikasta ja fosforyloidun proteiinin rakenteesta.

Perusfosforylaatioreaktio

Mikä on fosfataasi?

Fosforyloinnin käänteinen reaktio, fosforylaatiota katalysoivat fosfataasientsyymit. Defosforyloinnin aikana fosfataasi poistaa fosfaattiryhmät proteiinimolekyyleistä. Siksi kinaasin aktivoima proteiini voidaan deaktivoida fosfataasilla. Defosforylaatioreaktio ei kuitenkaan ole palautuva. Soluissa on monia erilaisia ​​fosfataaseja. Jotkut fosfataasista ovat erittäin spesifisiä ja defosforyloivat yhtä tai muutamaa proteiinia, kun taas toiset poistavat fosfaatin monista proteiineista. Fosfaatit ovat hydrolaaseja, koska ne käyttävät vesimolekyyliä fosforylointiin. Substraattispesifisyyden perusteella fosfataasit voivat olla luokiteltiin viiteen luokkaan nimittäin; tyrosiinispesifiset fosfataasit, seriini / treoniini-spesifiset fosfataasit, kaksispesifisyys-fosfataasit, histidiinifosfataasit ja lipidifosfataasit.

Tyrosiinin defosforyloinnin mekanismi CDP: llä

Mikä on ero kinaasin ja fosfataasin välillä?

• Kinaasientsyymit katalysoivat proteiinien fosforylaatiota lisäämällä fosfaattiryhmiä ATP-molekyyleistä. Fosfataasientsyymit katalysoivat fosforylaatioreaktioita poistamalla fosfaattiryhmät proteiineista.

• Kinaasi käyttää ATP: tä fosfaattiryhmien saamiseksi, kun taas fosfataasi käyttää vesimolekyylejä fosfaattiryhmien poistamiseen.

• Kinaasin aktivoimat proteiinit voidaan deaktivoida fosfataasilla.

Kuvat kohteliaisuus:

1. Perusfosforylointireaktio Bdoc13: lla (CC BY-SA 3.0)
2. Tyrosiinin defosforyloinnin mekanismi CDP: n avulla Bassophile: lta (CC BY-SA 3.0)