Ero heksokinaasin ja glukokinaasin välillä

avainero heksokinaasin ja glukokinaasin välillä on, että Heksokinaasia esiintyy kaikissa muissa kudoissa kuin haiman maksa- ja beeta-soluissa, kun taas glukokinaasia on vain haiman maksa- ja beeta-soluissa..

Heksokinaasi ja glukokinaasi ovat kaksi isotsyymiä, jotka katalysoivat samaa reaktiota kahdessa eri paikassa. Ne muuntavat glukoosin glukoosi-6-fosfaatiksi, mikä on ensimmäinen glykolyysireaktio. Siksi, käyttämällä ATP: tä, ne lisäävät fosfaattiryhmää glukoosiin ja modifioivat rakennetta. Näillä kahdella entsyymillä on kuitenkin samankaltaisuuksia ja eroja, joista keskustelemme täällä.

SISÄLLYS

1. Yleiskatsaus ja keskeiset erot
2. Mikä on heksokinaasi
3. Mikä on glukokinaasi
4. Heksokinaasin ja glukokinaasin väliset yhtäläisyydet
5. Vertailu rinnakkain - heksokinaasi vs. glukokinaasi taulukkomuodossa
6. Yhteenveto

Mikä on heksokinaasi?

Heksokinaasi on entsyymi, joka katalysoi glukoosin muutosta glukoosi-6-fosfaatiksi suurimmassa osassa kudoksia. Siksi tätä entsyymiä on erittäin runsaasti kaikissa kudostyypeissä kuin haiman maksa- ja beeta-soluissa. Se käyttää substraattinaan heksooseja, kuten glukoosia, fruktoosia, galaktoosia jne., Ja se lisää fosfaattiryhmää ja muuttaa rakennetta. Tätä muuntamista varten se käyttää ATP: tä (energiaa). Sillä on korkeampi affiniteetti substraattia kohtaan ja sillä on alhainen Km ja matala Vmax-arvo.

Kuvio 01: Heksokinaasi

Tuotekonsentraatio estää heksokinaasia. Lisäksi hormonit eivät vaikuta siihen. Jopa alhaisessa glukoosikonsentraatiossa heksokinaasi voi toimia niihin.

Mikä on glukokinaasi?

Glukokinaasi on heksokinaasin isotsyymi, joka on haiman maksa- ja beeta-soluissa oleva spesifinen entsyymi. Siksi se toimii korkeassa glukoosipitoisuudessa. Lisäksi sen Km ja Vmax ovat korkeat, ja siksi sillä on alhainen affiniteetti glukoosia kohtaan.

Kuvio 02: glukokinaasi

Glukokinaasia katalysoi myös glykolyysin ensimmäinen vaihe, joka muuttaa glukoosin glukoosi-6-fosfaatiksi. Samoin kuin heksokinaasissa, myös glukokinaasi käyttää ATP: tä tähän muuntamiseen. Hormoninsuliini säätelee glukokinaasin aktiivisuutta. Toisin kuin heksokinaasia, glukokinaasia ei kuitenkaan voida hallita takaisinkytkennällä.

Mitkä ovat heksokinaasin ja glukokinaasin väliset yhtäläisyydet?

• Sekä heksokinaasi että glukokinaasi käyttävät ATP: tä katalyytin aikana.
• Ne aiheuttavat rakenteellisia muutoksia.
• Molemmat reagoivat glukoosin kanssa.
• Molemmat ovat isotsyymejä
• Ne muuntavat glukoosin glukoosi-6-fosfaatiksi.

Mikä on ero heksokinaasin ja glukokinaasin välillä?

Heksokinaasi ja glukokinaasi ovat isotsyymejä, jotka katalysoivat samaa reaktiota. Heksokinaasia on kuitenkin runsaasti kaikissa muissa kudostyypeissä kuin haiman maksa- ja beeta-soluissa, kun taas glukokinaasia on haiman maksa- ja beeta-soluissa. Tämä on keskeinen ero heksokinaasin ja glukokinaasin välillä. Lisäksi heksokinaasilla on alhaiset Km- ja Vmax-arvot verrattuna glukokinaasiin. Sen affiniteetti glukoosiin on kuitenkin suuri toisin kuin glukokinaasi. Heksokinaasi toimii myös alhaisessa glukoosipitoisuudessa. Mutta glukokinaasi toimii vain korkeassa konsentraatiossa glukoosia. Alla olevassa infografiassa on lisätietoja heksokinaasin ja glukokinaasin välisestä erotuksesta.

Yhteenveto - heksokinaasi vs. glukokinaasi

Sekä heksokinaasi että glukokinaasi katalysoivat samaa glykolyysireaktiota. Heksokinaasia esiintyy melkein kaikissa kudoksissa, kun taas glukokinaasia on haiman maksa- ja beeta-soluissa. He käyttävät ATP: tä muuntaakseen glukoosin glukoosi-6-fosfaatiksi. Km- ja Vmax-arvot ovat alhaisia ​​heksokinaasissa, kun taas ne ovat korkeita glukokinaasissa. Glukokinaasi toimii korkeammissa glukoosipitoisuuksissa. Toisaalta heksokinaasi voi toimia jopa alhaisessa glukoosipitoisuudessa. Tämä on ero heksokinaasin ja glukokinaasin välillä.

Viite:

1. ”glukokinaasiaktivaattoria.” Egyptian Journal of Medical Human Genetics, Elsevier. Saatavilla täältä  

Kuvan kohteliaisuus:

1.'Hexokinaasi-glukoosi'By Jmun7616 - Oma työ, (Public Domain) Commons Wikimedia -sivuston kautta  
2.'Glucokinase'By Jmun7616 - Oma työ, (Public Domain) Commons Wikimedia -sivuston kautta