Ero hemoglobiinin ja myoglobiinin välillä

Hemoglobiini vs Myoglobiini

Myoglobiini ja hemoglobiini ovat hemoproteiineja, joilla on kyky sitoa molekyylin happea. Nämä ovat ensimmäisiä proteiineja, joiden kolmiulotteinen rakenne on ratkaistu röntgenkristallografialla. Proteiinit ovat aminohappojen polymeerejä, jotka on liitetty peptidisidoksilla. Aminohapot ovat proteiinien rakennuspalikoita. Nämä proteiinit luokitellaan globaalien proteiinien joukkoon niiden yleisen muodon perusteella. Palloproteiineilla on jonkin verran pallomaisia ​​tai ellipsoidisia muotoja. Näiden ainutlaatuisten globaalien proteiinien erilaiset ominaisuudet auttavat organismia siirtämään happimolekyylejä niiden välillä. Näiden erityisten proteiinien aktiivinen kohta koostuu raudan (II) protoporfyriini IX: stä, joka on kapseloitu vedenkestävään taskuun.

Myoglobin

Myoglobiini esiintyy monomeerisenä proteiinina, jossa helmiä ympäröivä globiini. Se toimii sekundaarisena hapen kantajana lihaskudoksessa. Kun lihassolut ovat toiminnassa, ne tarvitsevat suuren määrän happea. Lihasolut käyttävät näitä proteiineja hapen diffuusion nopeuttamiseen ja ottavat happea intensiivisen hengityksen aikana. Myoglobiinin tertiäärinen rakenne on samanlainen kuin tyypillinen vesiliukoisen globulin proteiinirakenne.

Myoglobiinin polypeptidiketjussa on 8 erillistä oikeakätistä a-heelikaalia. Jokainen proteiinimolekyyli sisältää yhden heemiproteettisen ryhmän ja jokainen heemitähde sisältää yhden koordinaattisesti sitoutuneen rautaatomin. Happi sitoutuu suoraan hemiproteesiryhmän rauta-atomiin.

Hemoglobiini

Hemoglobiini esiintyy tetrameerisenä proteiinina, jossa jokainen alayksikkö koostuu helmistä ympäröivestä globiinista. Se on koko järjestelmän hapen kantaja. Se sitoo happimolekyylejä ja sitten se kuljetetaan veren kautta punasolujen kautta.

Selkärankaisilla happi leviää keuhkokudoksen läpi punasoluihin. Koska hemoglobiini on tetrameeri, se voi sitoa neljä happimolekyyliä kerralla. Sitten sitoutunut happi jakautuu koko kehon läpi ja poistuu punasoluista hengittäviin soluihin. Hemoglobiini ottaa sitten hiilidioksidin ja palauttaa ne takaisin keuhkoihin. Siksi hemoglobiini toimittaa hapen, jota tarvitaan solujen aineenvaihduntaan, ja poistaa syntyneen jätetuotteen, hiilidioksidin.

Hemoglobiini koostuu useista polypeptidiketjuista. Ihmisen hemoglobiini koostuu kahdesta a (alfa) ja kahdesta β (beeta) alayksiköstä. Jokaisella a-alayksiköllä on 144 tähdettä ja jokaisella p-alayksiköllä on 146 tähtettä. Sekä α (alfa) että β (beeta) alayksiköiden rakenneominaisuudet ovat samanlaiset kuin myoglobiini.

Hemoglobiini vs Myoglobiini

• Hemoglobiini kuljettaa happea veressä, kun taas myoglobiini kuljettaa tai varastoi happea lihaksissa.

• Myoglobiini koostuu yhdestä polypeptidiketjusta ja hemoglobiini koostuu useista polypeptidiketjuista.

• Toisin kuin myoglobiini, hemoglobiinin pitoisuus punasoluissa on erittäin korkea.

• Alussa myoglobiini sitoo happimolekyylejä erittäin helposti ja viimeksi muuttuu kylläiseksi. Tämä sitoutumisprosessi on erittäin nopea myoglobiinissa kuin hemoglobiinissa. Hemoglobiini sitoo happea aluksi vaikeasti.

• Myoglobiini esiintyy monomeerisenä proteiinina, kun taas hemoglobiini esiintyy tetrameerisenä proteiinina.

• Hemoglobiinissa on kahta tyyppiä polypeptidiketjuja (kaksi α-ketjua ja kaksi β-ketjua).

• Myoglobiini voi sitoa yhtä happimolekyyliä, ns. Monomeeria, kun taas hemoglobiini voi sitoa neljää happimolekyyliä, ns. Tetrameeri.

• Myoglobiini sitoo happea tiukemmin kuin hemoglobiini.

• Hemoglobiini voi sitoutua ja poistaa sekä happea että hiilidioksidia, toisin kuin myoglobiini.