Inhibiittorien toimintaa voidaan löytää kahdentyyppisinä kilpailevina inhibiittoreina ja kilpailukykyttöminä estäjinä perustuen entsyymin paikkaan, jossa inhibiittori sitoutuu. Keskeinen ero kilpailukykyisen eston ja kilpailukyvyttömän eston välillä on se kilpailevassa inhibitiossa inhibiittorin sitoutuminen estää kohdemolekyylin sitoutumista entsyymin aktiiviseen kohtaan, kun taas ei-kilpailukykyisessä inhibitiossa inhibiittori vähentää entsyymin aktiivisuutta.
Entsyymi on makromolekyyli, joka voi toimia biologisena katalysaattorina. Entsyymeillä on alueita, joita kutsutaan aktiivisiksi kohteiksi. Entsyymin aktiivinen kohta on paikka, johon kohdemolekyyli sitoutuu. Tämä molekyyli tunnetaan substraattina. Substraatti sitoutuu aktiiviseen kohtaan ja käy läpi kemialliset reaktiot. Tämä antaa maksimituoton lyhyellä ajanjaksolla. Entsyymi voidaan myös kierrättää ja käyttää uudelleen. Inhibiittorit ovat yhdisteitä, jotka voivat estää substraatteja tietyssä kemiallisessa reaktiossa.
1. Yleiskatsaus ja keskeiset erot
2. Mikä on kilpailun esto?
3. Mikä on kilpailematon esto
4. Vertailu rinnakkain - Kilpaileva vs. kilpailukykyinen esto taulukkomuodossa
5. Yhteenveto
Kilpaileva esto on eräs entsyymien esto, jossa estäjä sitoutuu entsyymin aktiivisiin kohtiin estäen substraatin sitoutumista entsyymiin. Inhibiittori estää aktiivisen paikan, joten substraatilla ei ole tilaa sitoutua entsyymiin.
Tässä estotyypissä aktiivisiin kohtiin sitoutuneet estäjät ovat samanlaisia kuin substraattimolekyylien muoto (jos ei, estäjät eivät voi sitoutua aktiiviseen kohtaan, koska aktiivisen kohdan muoto ei sovi substraatin muotoon ). Siksi entsyymin aktiivinen kohta ei voi sitoutua sekä inhibiittorin että substraatin kanssa samanaikaisesti. Tämä saa estäjän kilpailemaan substraatin kanssa sitoutuakseen aktiiviseen kohtaan, mikä antaa nimelle kilpailun estämisen.
Kuva 01: Kilpailunesto kaaviossa
Kilpaileva esto voidaan estää lisäämällä monia substraattimolekyylejä. Tämä lisää todennäköisyyttä, että aktiiviset kohdat tapaavat substraatteja inhibiittorimolekyylien sijasta. Useimmat kilpailevat estäjät sitoutuvat aktiiviseen kohtaan palautuvasti. Tämä johtuu siitä, että estäjä ei muuta aktiivisen kohdan muotoa.
Ei-kilpailullinen inhibitio on eräs tyyppinen entsyymi-inhibitio, jossa inhibiittori vähentää entsyymin aktiivisuutta. Tässä inhibiittori voi sitoutua entsyymiin, vaikka substraatti olisi jo sitoutunut kyseisen entsyymin aktiiviseen kohtaan. Siksi estäjä ei sitoutu aktiiviseen kohtaan. Siksi substraatin ja estäjän välillä ei ole kilpailua; tämä inhibitio tunnetaan siis ei-kilpailullisena inhibitiona. Sitten substraatti ja estäjä voidaan löytää entsyymistä samanaikaisesti.
Kuva 2: Ei-kilpailullinen inhibitio kaaviossa
Kun inhibiittori on sitoutunut entsyymiin substraatin kanssa, substraatti ei voi käydä läpi haluttua kemiallista reaktiota, jotta saadaan kohdetuotteita. Ei-kilpailukykyiset estäjät sitoutuvat entsyymiin usein peruuttamattomasti. Tämä johtuu siitä, että estäjän sitoutuminen muuttaa aktiivisen kohdan muotoa ja aktiivinen kohta deaktivoituu.
Inhibiittorin muoto on täysin erilainen kuin substraatin, koska inhibiittori ei kilpaile entsyymin aktiivisista kohdista. Ei-kilpailukykyiset estäjät sitoutuvat paikkoihin, jotka ovat lähellä aktiivista kohtaa. Tämä sitoutuminen aiheuttaa aktiivisen kohdan muodon muutoksen.
Kilpaileva esto vs. kilpailematon esto | |
Kilpaileva esto on eräs entsyymien esto, jossa estäjä sitoutuu entsyymin aktiivisiin kohtiin estäen substraatin sitoutumista entsyymiin. | Ei-kilpailullinen inhibitio on eräs tyyppinen entsyymi-inhibitio, jossa inhibiittori vähentää entsyymin aktiivisuutta. |
Kilpailu substraatin kanssa | |
Kilpailevat estäjät kilpailevat aktiivisten kohtien substraatin kanssa. | Ei-kilpailukykyiset estäjät eivät kilpaile aktiivisten kohtien substraatin kanssa. |
Estäjän muoto | |
Kilpailevilla estäjillä on samanlainen muoto kuin substraatilla | Ei-kilpailukykyisillä estäjillä on muoto, joka on erilainen kuin substraatin muoto. |
Tapahtuma entsyymissä | |
Substraattia ja kilpailevaa inhibiittoria ei voida löytää entsyymistä samanaikaisesti. | Substraatti ja ei-kilpailukykyinen estäjä voidaan löytää entsyymistä samanaikaisesti. |
Sidontamenetelmä | |
Kilpailevien estäjien sitoutuminen aktiiviseen kohtaan on palautuvaa. | Ei-kilpailukykyisten estäjien sitoutuminen aktiiviseen kohtaan on peruuttamaton. |
Vaikutus aktiivisen sivuston muotoon | |
Aktiivisen kohdan muoto ei muutu, kun kilpaileva inhibiittori sitoutuu aktiiviseen kohtaan. | Aktiivisen kohdan muoto muuttuu, kun inhibiittori on sitoutunut entsyymiin. |
Keskeinen ero kilpailukykyisen eston ja ei-kilpailun estämisen välillä on se, että kilpailun estämisessä estäjän sitoutuminen estää kohdemolekyylin sitoutumista entsyymin aktiiviseen kohtaan, kun taas ei-kilpailun estämisessä estäjä vähentää entsyymin aktiivisuutta..
1. ”Kilpaileva esto.” Wikipedia, Wikimedia Foundation, 3. maaliskuuta 2018, saatavana täältä.
2. ”Kilpailun ulkopuolinen esto.” Wikipedia, Wikimedia Foundation, 25. maaliskuuta 2018, saatavana täältä.
3. ”Aktiivinen sivusto”. Wikipedia, Wikimedia Foundation, 25. maaliskuuta 2018, saatavana täältä.
1. ”Kilpaileva esto”, kirjoittanut Jerry Crimson Mann, muokannut TimVickers, vektorisoinut Fvasconcellos - Kuva: Kilpaileva inhibitio.png (julkinen alue) Commons Wikimedia -sivuston kautta
2. ”Allosterinen kilpailunesto 3” kirjoittanut srhat (keskustelu · kirjoitukset) Tiedosto: Comp_inhib.svg: SVG-versio: Srhat (keskustelu · kirjoitus) png-versio: Jerry Crimson Mann en.wikipediassa - Tiedosto: Comp_inhib.svg (Public Domain) Commons Wikimedian kautta