Ero IGA n ja IGG n välillä

Avainero - IGA vs. IGG

Immunoglobuliineja kutsutaan erityyppisiksi globaaleiksi proteiineiksi, joilla on monimutkainen rakenne. Elävä järjestelmä tuottaa niitä sekundaarisena spesifisenä immuunivasteena kosketuksessa vieraan hiukkasen tai organismin antigeenin kanssa. Immunoglobuliinit tunnetaan myös vasta-aineina, jotka ovat spesifisiä proteiineja, jotka tuotetaan vasteena antigeenille. Viisi tärkeintä vasta-aineluokkaa ovat - Immunoglobuliini (Ig) A, G, M, E, D. Immunoglobuliini A (IgA / IGG) on limakalvojen pinnoissa esiintyvä eritysimmunoglobuliini, joka koostuu J-ketjusta ja erityspolypeptidistä, joka osallistuu erittelytoiminnossa. Immunoglobuliini G (IgG / IGG) osallistuu pääasiassa vieraita patogeenejä vastaan, joihin kuuluvat bakteerit ja virukset. avainero IGA: n ja IGG: n välillä on erittyvän polypeptidin läsnäolo ja puuttuminen. IGA: lla on erityspolypeptidi, joka helpottaa erittymistä limakalvojen pinnoilla, kun taas IGG: llä ei ole eritystä, joten J-ketju puuttuu.

SISÄLLYS

1. Yleiskatsaus ja keskeiset erot
2. Mikä on IGA
3. Mikä on IGG?
4. IGA: n ja IGG: n samankaltaisuudet
5. Vertailu rinnakkain - IGA vs. IGG taulukkomuodossa
6. Yhteenveto

Mikä on IGA?

IGA on immunoglobuliinityyppi, jolla on eritystoiminto. Siksi IGA: ta löytyy pääasiassa erityksistä, mukaan lukien sylki ja rintamaito. Noin 50% ternimaidon proteiinikoostumuksesta on IGA. Se erittyy myös maha-suolikanavan ja hengitysteiden limakalvokerroksista. Tämä tarjoaa suojaavan mekanismin suolistossa tai hengitysteihin tulevia taudinaiheuttajia vastaan.

Kuva 01: IGA: n rakenne

IGA: lla on kaksi pääluokkaa; IGA 1 ja IGA2. lgA1 Niillä on pidempi sarana-alue ja niiden rakenteessa on ylimääräinen monistettu aminohappojen sarja. Tämä pitkänomainen sarana-alue lisää IGA1: n herkkyyttä bakteeriproteaaseille. Siksi sitä on läsnä enimmäkseen seerumissa. IgA2 koostuu lyhyemmästä sarana-alueesta, ja siitä puuttuu aminohapon kaksoisrakenne. Siksi sillä ei ole lisääntynyttä herkkyyttä proteaasille. IGA2 esiintyy pääasiassa limakalvoja erittävissä kalvoissa.

IGA muodostaa dimeerirakenteen, joka on ominaista tämän tyyppiselle immunoglobuliinille. Monomeerit yhdistetään rakenteella, joka tunnetaan nimellä J-ketju. J-ketju on kytketty dimeerirakenteeseen disulfidisidosten avulla. Polypeptidi liittyy dimeerirakenteeseen, joka toimii IGA: n erityspolypeptidikomponenttina. IGA-proteiinien päätehtävänä on suojata limakalvokerroksia ulkoisilta toksiineilta ja kemikaaleilta, kuten bakteeri- ja virustoksiineilta. IGA osallistuu neutralointireaktioon toksiinituotteiden neutraloimiseksi.

Mikä on IGG?

IGG on yleisin tyyppi immunoglobuliini läsnä järjestelmässä. Se on myös kehon verenkierron immunoglobuliinin päämuoto. IGG on ainoa immunoglobuliinimuoto, joka voi ylittää istukan ja päästä sikiöön. IGG koostuu neljästä polypeptidiketjuista; 2 raskasta ketjua ja 2 kevyttä ketjua, jotka on kytketty toisiinsa ketjujen välisillä disulfidisidoksilla. Jokainen raskas ketju koostuu N-terminaalisesta variaabelidomeenista (VH) ja kolmesta vakiodomeenista (CH1, CH2, CH3), joissa on ylimääräinen “sarana-alue” CH1: n ja CH2: n välillä. Jokainen kevyt ketju koostuu N-terminaalisesta variaabelidomeenista (VL) ja vakiodomeenista (CL). Kevyt ketju liitetään VH- ja CH1-domeeneihin Fab-haaran muodostamiseksi (“Fab” = fragmenttiantigeenin sitoutuminen), ja V-alueet vuorovaikutuksessa muodostavat antigeeniä sitovan alueen. Lisäksi IGG sisältää myös erittäin konservoituneen alueen, joka koostuu glykosyloidusta aminohaposta kohdassa 297^th asento.

Kuva 02: IGG: n yleinen rakenne

IGG: llä on neljä suurta alaluokkaa, nimittäin IgG1, IGG2, IGG3 ja IGG4. IgG1 on runsas alaluokka. Se on välitön vasta-ainevaste, joka kehossa kehitetään bakteerin tai viruksen aiheuttaman infektion seurauksena. IgG2 tuotetaan pääasiassa vasteena bakteerien kapseliantigeeneille. Nämä vasta-aineet reagoivat hiilihydraattipohjaisiin antigeeneihin. Se voi toimia myös viruksia vastaan, joissa on hiilihydraattipohjaisia antigeenejä. IgG3 on anti-inflammatorinen vasta-aine, joka tuotetaan yleensä vasteena virusinfektiolle. IgG3 on päävasta-aine, joka tuotetaan vasteena veriryhmän antigeeneille. IGG4-vasta-aineita tuotetaan vasteena pitkittyneille infektioille.

Mitkä ovat samankaltaisuudet IGA: n ja IGG: n välillä?

Molemmat tuotetaan sekundaarisen immuunivasteen takia.
Molemmat tuotetaan vasteena antigeeneille tai antigeenisille markkereille, jotka on tuotettu
Molemmat ovat erittäin erityisiä.
Molemmat koostuvat neljästä polypeptidiketjuista; 2 raskasta ketjua ja 2 kevyt ketjua.
Molemmat osallistuvat taisteluihin bakteeri- ja viruspatogeenejä vastaan.

Mikä on ero IGA: n ja IGG: n välillä?

IGA vs. IGG
IGA on eritteissä ja limakalvoissa läsnä oleva vasta-aine, joka toimii bakteereja ja viruspatogeenejä vastaan.	IGG on vasta-aine, joka tuotetaan sekundaarisena immuunimekanismina, joka osallistuu taisteluun patogeenisiä virus- ja bakteerikantoja vastaan.
Jakelu
IGA on limakalvoissa ja kehon erityksissä, kuten syljessä ja rintamaito.	IGG on kaikissa verisuonten sisäisissä ja lisäkudoksissa.
Raskaan ketjun koostumus
IGA: lla on Alfa-raskas ketju.	IGG: llä on gamma-raskas ketju.
Pitoisuus seerumissa
Seerumissa IGA-konsentraatio on 0,6 - 3 mg / ml.	Seerumissa IGG-konsentraatio on 6 - 13 mg / ml.
J ketju
Läsnä IGA: ssa.	Poissa IGG: stä.
Erittävä polypeptidi
Läsnä IGA: ssa.	Poissa IGG: stä.
Kyky ylittää Placenta
IGA ei voi ylittää istukkaa.	IGG voi ylittää istukan.

Yhteenveto - IGA vs. IGG

Sekä IGA että IGG tuotetaan kehossa sekundaarisena immuunivasteena. Ne ovat spesifisiä vasta-aineita, jotka toimivat sitoutuen spesifiseen antigeeniin. Kahden immunoglobuliinin suurin ero perustuu erityksen toimintaan. IGA on läsnä erittyviä nesteitä ja limakalvoja erittävissä kalvoissa, kun taas IGG on seerumin runsasimmainen immunoglobuliini. Molemmilla on kyky taistella mikrobipatogeenejä vastaan. Tämä on ero IGA: n ja IGG: n välillä.

Lataa IGA vs. IGG: n PDF-versio

Voit ladata tämän artikkelin PDF-version ja käyttää sitä offline-tarkoituksiin lainaushuomautuksen mukaisesti. Lataa PDF-versio täältä Ero IGA: n ja IGG: n välillä

Viite:

1.Schroeder, Harry W ja Lisa Cavacini. "Immunoglobuliinien rakenne ja toiminta." Lehti allergiasta ja kliinisestä immunologiasta, US National Library of Medicine, helmikuu 2010. Saatavana täältä
2.Woof, JM ja M W Russell. "IgA: n rakenne- ja toimintasuhteet." Luontouutisia, Nature Publishing Group, 21. syyskuuta 2011. Saatavilla täältä
3.Janeway, Charles A ja Jr. "Tyypillisen vasta-ainemolekyylin rakenne." Immunobiologia: immuunijärjestelmä terveydessä ja sairauksissa. 5. painos., Yhdysvaltain kansallinen lääketieteellinen kirjasto, 1. tammikuuta 1970. Saatavilla täältä

Kuvan kohteliaisuus:

1. 'Dimeerinen IgA-kaavio 01.' Lähettäjä McortNGHH - Oma työ, (CC BY-SA 4.0) Commons Wikimedian kautta
2. 'IgG: n anatomia' kirjoittanut w: Käyttäjä: AJVincelli, Public Domain Commons Wikimediassa

Tiede ja luonto