Holoentsyymin ja apoentsyymin välinen ero

Keskeinen ero - Holoentsyymi vs. apoentsyymi
 

Entsyymit ovat biologisia katalyyttejä, jotka lisäävät kemiallisten reaktioiden nopeutta kehossa. Ne ovat proteiineja, jotka koostuvat aminohapposekvensseistä. Entsyymit osallistuvat kemiallisiin reaktioihin kuluttamatta niitä. Ne ovat spesifisiä substraateille ja kemiallisille reaktioille. Entsyymin toimintaa tukevat erilaiset ei-proteiinipitoiset pienet molekyylit. Ne tunnetaan kofaktoreina. Ne auttavat entsyymejä katalyyttisessä toiminnassaan. Nämä kofaktorit voivat olla metalli-ioneja tai koentsyymejä; ne voivat olla myös joko epäorgaanisia tai orgaanisia molekyylejä. Monet entsyymit vaativat kofaktoria aktivoitumaan ja käynnistämään katalyyttisen toiminnan. Perustuen sitoutumiseen kofaktoriin, entsyymeillä on kaksi muotoa, nimeltään apoentsyymi ja holoentsyymi. Avainero holoentsyymin ja apoentsyymin välillä on se apoentsyymi on entsyymin proteiinikomponentti, joka on passiivinen eikä ole sitoutunut kofaktoriin sillä aikaa holoentsyymi on entsyymin proteiinikomponentti ja sitoutunut kofaktori, joka luo entsyymin aktiivisen muodon.

SISÄLLYS

1. Yleiskatsaus ja keskeiset erot
2. Mikä on Holoenzyme? 
3. Mikä on apoentsyymi
4. Vertailu rinnakkain - Holoentsyymi vs. apoentsyymi taulukkomuodossa
5. Yhteenveto

Mikä on Holoenzyme?

Entsyymit ovat proteiineja, jotka katalysoivat biokemiallisia reaktioita soluissa. Useimmat entsyymit vaativat pienen ei-proteiinimolekyylin katalyyttisten toimintojen käynnistämiseksi. Nämä molekyylit tunnetaan kofaktoreina. Kofaktorit ovat pääosin epäorgaanisia tai orgaanisia molekyylejä. Kofaktorit luokitellaan kahteen päätyyppiin nimeltään metalli-ionit ja koentsyymit. Kofaktorin sitoutuminen on välttämätöntä entsyymin aktivoitumiselle ja kemiallisen reaktion aloittamiselle. Kun entsyymin proteiinikomponentti on sitoutunut kofaktoriin, koko molekyyli tunnetaan holoentsyyminä. Holoentsyymi on katalyyttisesti aktiivinen. Siksi se sitoutuu aktiivisesti substraattien kanssa ja lisää reaktionopeutta. Koentsyymit sitoutuvat löysästi entsyymien kanssa, kun taas proteesiryhmät sitoutuvat tiukasti apoentsyymeihin. Jotkut kofaktorit sitoutuvat entsyymin aktiiviseen kohtaan. Sitoutumisen jälkeen se muuttaa entsyymin konformaatiota ja parantaa substraattien sitoutumista entsyymin aktiiviseen kohtaan.

DNA-polymeraasi ja RNA-polymeraasi ovat kaksi holoentsyymiä. DNA-polymeraasi vaatii magnesiumionien aktivoitumista ja DNA-polymeroinnin aloittamista. RNA-polymeraasi tarvitsee sigma-tekijän katalyyttiseen toimintaansa.

Mikä on Apoenzyme?

Apoentsyymi on entsyymi ennen sitoutumista kofaktoriin. Toisin sanoen apoentsyymi on entsyymin proteiiniosa, josta puuttuu kofaktori. Apoentsyymi on katalyyttisesti passiivinen ja epätäydellinen. Se muodostaa aktiivisen entsyymijärjestelmän yhdistyessään koentsyymin kanssa ja määrittää tämän järjestelmän spesifisyyden substraatille. On monia kofaktoreita, jotka sitoutuvat apoentsyymeihin tekemään holoentsyymejä. Tavallisia koentsyymejä ovat NAD +, FAD, koentsyymi A, B-vitamiinit ja C-vitamiini. Yleisiä metalliioneja, jotka sitoutuvat apoentsyymeihin, ovat rauta, kupari, kalsium, sinkki, magnesium jne. Kun kofaktori on poistettu holoentsyymistä, se muuttuu jälleen apoentsyymiksi, joka on passiivinen ja epätäydellinen.

Kofaktorin läsnäolo apoentsyymin aktiivisessa paikassa on välttämätöntä, koska ne tarjoavat ryhmiä tai kohtia, joita entsyymin proteiiniosalla ei ole katalysoimaan reaktiota.

Kuvio 01: Apoentsyymi ja Holoentsyymi

Mitä eroa on holoentsyymin ja apoentsyymin välillä??

Holoentsyymi vs. apoentsyymi
Holoentsyymi on aktiivinen entsyymi, joka koostuu apoentsyymistä, joka on sitoutunut kofaktoriinsa.	Apoentsyymi on proteiinikomponentti, josta puuttuu kofaktori.
kofaktorin
Holoentsyymi on sitoutunut kofaktoriinsa.	Apoentsyymi on entsyymikomponentti ilman kofaktoria.
Toiminta
Holoentsyymi on katalyyttisesti aktiivinen.	Apoentsyymi on katalyyttisesti inaktiivinen.
täydellisyys
Holoentsyymi on valmis ja voi käynnistää reaktion.	Apoentsyymi on epätäydellinen eikä voi aloittaa reaktiota.
esimerkit
DNA-polymeraasi, RNA-polymeraasi ovat esimerkkejä holoentsymistä.	Aspartaattitranskarbamoylaasi on esimerkki apoentsyymistä.

Yhteenveto - Holoenzyme vs Apoenzyme

Entsyymit ovat solujen biologisia katalyyttejä. Ne alentavat reaktion esiintymiseen tarvittavaa energiaa. Entsyymit lisäävät reaktionopeutta indusoimalla aktiivisesti substraatin muuttuminen tuotteiksi. Ne katalysoivat erityisesti reaktioita tekemättä reaktioita. Entsyymit koostuvat proteiinimolekyyleistä. Entsyymin proteiiniosa tunnetaan nimellä apoentsyymi. Apoenyymi tarvitsee sitoutumista aktiivisiksi muuten kuin proteiinipitoisten pienten molekyylien kanssa, joita kutsutaan kofaktoreiksi. Kun apoentsyymi sitoutuu kofaktoriin, kompleksi tunnetaan holoentsyyminä. Holoentsyymi on katalyyttisesti aktiivinen kemiallisen reaktion käynnistämiseksi. Substraatti sitoutuu holoentsyymiin, ei apoentsyymiin. Tämä on ero holoentsyymin ja apoentsyymin välillä.

Lataa PDF-versio Holoenzyme vs Apoenzyme -sovelluksesta

Voit ladata tämän artikkelin PDF-version ja käyttää sitä offline-tarkoituksiin lainaushuomautusten mukaisesti. Lataa PDF-versio täältä Holoentsyymin ja apoentsyymin välinen ero.

Viitteet:

1. ”Rakenteellinen biokemia / entsyymi / apoentsyymi ja holoentsyymi.” Rakenteellinen biokemia / entsyymi / apoentsyymi ja holoentsyymi - Wikibooks. N.p., n.d. Web. Saatavilla täältä. 12. kesäkuuta 2017.
2. BIOKEMIA. N.p., n.d. Web. Saatavilla täältä. 13. kesäkuuta 2017.

Kuvan kohteliaisuus:

1. ”Entsyymit” kirjoittanut Moniquepena - Oma työ (Public Domain) Commons Wikimedian kautta