Ero chaperonejen ja chaperoniinien välillä

avainero chaperonien ja chaperoniinien välillä on se chaperonit suorittavat laajan joukon toimintoja, mukaan lukien proteiinin laskostuminen ja hajoaminen, auttaminen proteiinien kokoonpanossa jne., kun taas chaperoniinien päätehtävänä on auttaa suurten proteiinimolekyylien laskostumisessa..

Molekyylin chaperonit tai chaperonit ovat proteiinimolekyylejä, jotka auttavat proteiinien taittamisessa monimutkaisiksi rakenteiksi. Siksi chaperoniinit ovat chaperone-tyyppi, joka sisältää lämpöšokkiproteiineja. Kaiken tyyppisistä chaperoneista chaperoniinit ovat laajimmin tutkittuja proteiineja, koska sillä on tärkeä rooli oikean proteiinin laskostumisen aikana. Siksi chaperonien ja chaperoniinien vaikutus estää proteiinien peruuttamattoman aggregaation ja mahdollistaen siten niiden toiminnallisuuden. Kaperonit ja chaperoniinit eroavat toisistaan ​​yksityiskohtaisesti kahden molekyylin toiminnallisuuden perusteella.

SISÄLLYS

1. Yleiskatsaus ja keskeiset erot
2. Mitä ovat Chaperones
3. Mitä ovat chaperoniinit?
4. Chaperonien ja chaperoniinien väliset yhtäläisyydet
5. Vertailu rinnakkain - Chaperones vs Chaperonins taulukkomuodossa
6. Yhteenveto

Mitkä ovat Chaperones?

Kaperonit ovat proteiineja, jotka auttavat proteiinien kokoonpanossa, proteiinien laskostumisessa ja proteiinien hajoamisprosessissa. Siksi molekyylikaperoneja on monia luokkia. Kaperonit, jotka sitoutuvat proteiinien hydrofobisiin pintoihin, helpottavat laskostumista ja estävät proteiinien peruuttamatonta aggregaatiota. Lisäksi chaperones voidaan luokitella eri luokkiin koon ja soluosastojen perusteella. Chaperoniinit ovat yksi tärkeimmistä chaperone-luokista, jotka ovat lämpö sokkiproteiineja.

Kuva 01: Chaperon-toiminta

Lisäksi chaperonit ovat välttämättömiä proteiinien hajoamisprosessille. Kun proteiinit vääristyvät, kapperonit osallistuvat ubiquitinaatioon, joka johtaa proteiinin tuhoutumiseen.

Mitä ovat chaperoniinit??

Chaperoniini on luokka chaperoneja, jotka osallistuvat erityisesti suurten proteiinien laskostumiseen. Heillä on erityinen rakenne. Chaperoniinit käsittävät kaksi rengasrakennetta, jotka voivat olla joko homo- tai hetero-dimerisiä. Nämä kaksi rengasrakennetta muodostavat kaksi keskeistä onteloa. Jokaisella alayksiköllä on domeeni, joka voi sitoutua proteiinin hydrofobiseen pintaan. Kun sitoutuminen tapahtuu, chaperoniinit tuovat konformaatiomuutoksen proteiiniin. Tämä sallii proteiinin oikean laskostumisen.

Kuva 02: chaperoniinit

Chaperonineja on kaksi pääluokkaa, nimittäin ryhmän I chaperoniinit ja ryhmän II chaperoniinit. Ryhmän I chaperoniinit ovat prokaryoottisia ja sisältävät pääasiassa bakteeri-lämpö sokkiproteiineja, kuten Hsp60 ja prokaryoottinen GroEL. Ryhmän II chaperoniinit sisältävät arkeanin ja eukaryoottiset chaperoniinit. Jotkut ryhmän II kaperoniinista ovat T-kompleksiin liittyvää polypeptidiä ja GroES: tä.

Mitkä ovat Chaperonien ja Chaperoniinien väliset yhtäläisyydet??

• Kaperonit ja chaperoniinit ovat proteiineja.
• Ne osallistuvat pääasiassa proteiinien laskostumiseen.
• Molemmat sitoutuvat proteiinin hydrofobisiin alueisiin.
• Ne voidaan syntetisoida in vitro ja sitä voidaan käyttää monissa tutkimuksissa, jotka liittyvät proteiinien vääristymiseen.

Mitä eroa on chaperoneilla ja chaperonineilla??

Kaperonit ovat proteiineja, jotka osallistuvat proteiinien laskostumiseen, hajoamiseen ja kokoonpanoon. Siten chaperoneja on useita alaluokkia toimintamekanismin perusteella. Jotkut osallistuvat proteiinien laskostumiseen, kun taas toiset liittyvät aggregoituneiden proteiinien liukenemiseen. Toisaalta, chaperoniinit ovat erään tyyppisiä chaperoneja, joihin liittyy erityisesti suuri proteiinien laskostuminen. Tämä on avainero chaperonien ja chaperoniinien välillä. Lisäksi chaperonineja on kaksi ryhmää; ryhmän I chaperoniinit ja ryhmän II chaperoniinit.

Alla oleva infografia esittää kaperonien ja chaperoniinien välisen eron taulukkomuodossa.

Yhteenveto - Chaperones vs Chaperonins

Kaperonit ovat laaja luokka biomolekyylejä, jotka ovat proteiineja. Ne auttavat proteiinien laskostumista, hajoamista ja proteiinien kokoonpanoa. Chaperoniinit ovat luokka chaperoneja, jotka toimivat spesifisesti suurissa proteiinien laskostumissa. Siksi avainero chaperonien ja chaperoniinien välillä perustuu näiden kahden proteiinin toimintaan. Ne eroavat myös rakenteeltaan. Chaperonien rakenne vaihtelee, kun taas chaperoniinien rakenne on kaksi rengasta.

Viite:

1.Slavotinek, A ja L G Biesecker. "Chaperonien ja chaperoniinien roolin avaaminen ihmisen sairaudessa." Lastenlääketieteen edistysaskeleet., Yhdysvaltain kansallinen lääketieteellinen kirjasto, syyskuu 2001. Saatavilla täältä  

Kuvan kohteliaisuus:

1. ”Kalvoproteiinit komplekseiksi” Medievalpacman - Oma työ, (CC BY-SA 3.0) Commons Wikimedian kautta  
2. ”GroES-GroEL top” Lähettäjä Ei koneellisesti luettavan kirjoittajan toimittamaa. (Public Domain) Commons-Wikimedian kautta