Ero Alpha Helix- ja Beta-laskoslevyjen välillä

Keskeinen ero - Alpha Helix vs. Beta-laskostettu arkki
 

Alfa-heeliksit ja beeta-laskostetut levyt ovat kaksi yleisimmin todettua sekundääristä rakennetta polypeptidiketjussa. Nämä kaksi rakenneosaa ovat ensimmäiset päävaiheet polypeptidiketjun taittamisprosessissa. avainero välillä Alpha Helix ja Beta Laskostettu on heidän rakenne; heillä on kaksi eri muotoa suorittamaan tietty työ.

Mikä on Alpha Helix?

Alfa-kierre on oikeakätinen käämi aminohappotähteistä polypeptidiketjussa. Aminohappotähteiden alue voi vaihdella 4 - 40 tähdestä. Yläkelassa olevan C = O-ryhmän hapen ja alakelan N-H-ryhmän vedyn välillä muodostuneet vety sidokset auttavat pitämään kelan yhdessä. Vedoside muodostetaan ketjua kohti jokaisessa neljässä aminohappotähteessä yllä olevalla tavalla. Tämä yhtenäinen malli antaa sille selkeät piirteet, kuten kelan paksuus, ja se määrää jokaisen kokonaisen kierroksen pituuden helix-akselia pitkin. Alfa-helix-rakenteen stabiilisuus riippuu useista tekijöistä.

O-atomit punaisella, N-atomit sinisellä ja vety sidokset vihreinä katkoviivoina

Mikä on Beta-laskostettu arkki?

Beetalaskoslevyä, joka tunnetaan myös nimellä beetalevy, pidetään proteiinien sekundäärisen rakenteen toisena muotona. Se sisältää beeta-juosteita, jotka on kytketty sivusuunnassa vähintään kahdella tai kolmella rungon vedysidoksella, jotta muodostuu kierretty, laskostettu levy, kuten kuvassa. Beeta-juoste on polypeptidiketjun osa; sen pituus on yleensä 3-10 aminohappoa, mukaan lukien selkäranka laajennetussa vahvistuksessa.

4-juosteinen anti-paralleelinen p-levyfragmentti katalaasin entsyymin kiderakenteesta.
a) esitetään antiparalleeliset vety sidokset (pisteviiva) peptidi-NH- ja CO-ryhmien välillä vierekkäisillä juosteilla. Nuolet osoittavat ketjun suunnan, ja elektronitiheysmuodot ääriviivat ei-H-atomit. O-atomit ovat punaisia ​​palloja, N-atomeja ovat sinisiä ja H-atomit on jätetty pois yksinkertaisuuden vuoksi; sivuketjut näkyvät vain ensimmäiselle sivuketjun C-atomille (vihreä)
b) Näkymä kahdesta keskimmäisestä p-juosteesta reunaan päin

Beeta-laskostetuissa levyissä polypeptidiketjut kulkevat rinnan. Se saa nimen “laskostettu arkki” rakenteen aaltomaisen ulkonäön vuoksi. Ne yhdistetään toisiinsa vety sidoksilla. Tämä rakenne sallii muodostaa enemmän vety sidoksia venyttämällä polypeptidiketjua.

Mikä ero on Alpha Helix- ja Beta-laskoslevyjen välillä?

Alpha Helix- ja Beta-laskoslevyn rakenne

Alfa Helix:

Tässä rakenteessa polypeptidirunko on tiukasti sidottu mielikuvituksen akselin ympäri spiraalirakenteena. Se tunnetaan myös peptidiketjun helikoidisena järjestelynä.

Alfa-kierrerakenteen muodostuminen tapahtuu, kun polypeptidiketjut kierretään spiraaliksi. Tämä sallii kaikkien ketjun aminohappojen muodostaa vety sidoksia (sidoksen happimolekyylin ja vetymolekyylin välillä) keskenään. Vety sidokset antavat kierre pitää spiraalin muodossa ja antaa tiukka kela. Tämä kierremuoto tekee alfa-kierroksesta erittäin vahvan.

Vety- sidokset on merkitty keltaisilla pisteillä.

Beta-laskostettu arkki:

Kun kaksi tai useampia polypeptidiketjujen fragmentteja menevät päällekkäin muodostaen rivin vety sidoksia keskenään, voidaan löytää seuraavia rakenteita. Se voi tapahtua kahdella tavalla; rinnakkaisjärjestely ja vastakkainen järjestely.

Esimerkkejä rakenteesta:

Alfa Helix: Kynnet tai kynnet voidaan ottaa esimerkkinä alfa-kierukkarakenteesta.

Beta-laskostettu arkki: Höyhenten rakenne on samanlainen kuin beeta-laskostetun levyn rakenne.

Rakenteen ominaisuudet:

Alfa Helix: Alfa-helix-rakenteessa heliksin kierrosta kohti on 3,6 aminohappoa. Kaikki peptidisidokset ovat trans- ja tasomaisia, ja peptidisidoksissa olevat N-H-ryhmät osoittavat samaan suuntaan, joka on suunnilleen yhdensuuntainen spiraalin akselin kanssa. Kaikkien peptidisidosten C = O-ryhmät osoittavat vastakkaiseen suuntaan ja ne ovat yhdensuuntaisia ​​kierukan akselin kanssa. Kunkin peptidisidoksen C = O-ryhmä on sitoutunut peptidisidoksen N-H-ryhmään muodostaen vety- sidoksen. Kaikki R-ryhmät on osoitettu ulospäin kierteestä.

Beta-laskostettu arkki: Jokainen beeta-laskostetun levyn peptidisidos on tasomainen ja sillä on trans-konformaatio. Vierekkäisten ketjujen peptidisidosten C = O- ja N-H-ryhmät ovat samassa tasossa ja osoittavat toisiaan kohti muodostaen niiden välillä vety-sidoksen. Kaikki R-ryhmät missä tahansa ketjussa voivat vaihtoehtoisesti esiintyä levyn tason ylä- ja alapuolella.

Määritelmät:

Toissijainen rakenne: Se on taittuvan proteiinin muoto johtuen vedyn sitoutumisesta selkärankaamidi- ja karbonyyliryhmiensä välillä.

Viitteet: “Proteiinirakenne”. ChemWiki: Dynamic Chemistry Hypertext “Toissijainen proteiinirakenne: α-Helices ja β-Sheets”. Proteinstructures.com kirjoittanut Salam Al Karadaghi “Orgaaninen kemia”. Virtuaalisen solukirjan ”Beta Sheet” .Wikipedia Image Kohteliaisuus: “Helix electron tiheys myoglobin 2nrl 17-32” - kirjoittanut Dcrjsr - Oma työ (CC BY 3.0) Commons Wikimedia -palvelun kautta “Protein sekundaarinen rakenne” kirjoittanut: Käyttäjä: Bikadi (CC BY -SA 3.0) Commons Wikimedia -palvelun kautta - Dcrjsr “1gwe antipar beta Sheet molemmat” - Oma työ (CC BY 3.0) Commons Wikimedian kautta