Ero Alfa ja Beta Helix

avainero alfa- ja beeta-heeliksin välillä riippuu tyypistä vety-sidoksia, joita ne muodostavat kehitettäessä näitä rakenteita. Alfa-helikkelit muodostavat molekyylinsisäiset vety sidokset, kun taas beeta-helikit muodostavat molekyylien väliset vedysidokset.

Kompleksisilla proteiineilla on neljä rakenteellista organisaatiotasoa - primaarinen, toissijainen, tertiäärinen ja kvaternäärinen. Proteiinien sekundaariset rakenteet muodostavat peptidiketjut eri suuntiin. Peptidiketjut koostuvat aminohapposekvensseistä, jotka on sidottu peptidisidoksilla. Siksi proteiineissa on kaksi pääasiallista sekundaarirakennetta, kuten alfa-helix ja beeta-helix. Lisäksi on olemassa muita sekundaarirakenteita, joita kutsutaan beeta-käännökseksi ja hiusneularakenteiksi. Tämä artikkeli keskittyy pääasiassa alfa- ja beeta-heeliksin eroon.

SISÄLLYS

1. Yleiskatsaus ja keskeiset erot
2. Mikä on Alpha Helix
3. Mikä on Beta Helix
4. Alfa- ja Beta-Helixin samankaltaisuudet
5. Vertailu rinnakkain - Alfa vs. Beta Helix taulukkomuodossa
6. Yhteenveto

Mikä on Alpha Helix?

Proteiineilla on neljä rakenteellista organisaatiotasoa. Näistä alfa-kierre on yleisin proteiinien sekundaarirakenne. Ja tämä rakenne näkyy sauvana, joka on kierretty keskiakselin ympäri. Lisäksi alfa-kierre on oikeakätinen kierre. Kuitenkin myös vasemman käden helikkejä voi olla läsnä. Tässä peptidisidokset muodostuvat aminoterminaalista karboksiterminaaliin. Aminohapot kytkeytyvät toisiinsa näiden peptidisidosten kautta. Sisämolekyyliset vety sidokset ovat tärkein syy alfa-heeliksin muodostukseen.

Kuva 01: Alpha Helix

Alfa-heeliksin järjestely riippuu proteiinin hydrofiilisestä ja hydrofobisesta luonteesta. Jos aminohapposekvenssi koostuu suuresta määrästä hydrofiilisiä R (muuttuva) ryhmiä, R-ryhmät orientoituvat vesifaasiin. Jos muuttuvat ryhmät ovat hydrofobisia, ne jakautuvat ympäristön hydrofobiseen vaiheeseen. Kummassakin skenaariossa R-ryhmät näyttävät ulottuvan kierteisestä rakenteesta. Näistä rakenteellisista ominaisuuksista johtuen alfa-kierre on resistenttempi mutaatioille. Siten vety sidosten läsnäolo vakauttaa alfa-heeliksin rakenteen. Alfa-kierroksella on keskimäärin 3,6 tähdettä kierrosta kohden, kun vety sidosten kehittyminen vie 3,6 tähdettä. Joissakin rakenteellisissa proteiineissa, kuten kollageenissa ja keratiinissa, on runsaasti alfa-heliilejä.

Mikä on Beta Helix?

Beeta-heliksi on proteiinin toiseksi yleisin sekundaarirakenne. Vaikka se ei ole niin yleinen kuin alfa-heeliksi, beetaheliksilaisten läsnäololla on myös tärkeä rooli proteiinien rakenteessa. Beeta-heliksin muodostuminen tapahtuu kahden beeta-arkin kautta, jotka on järjestetty joko rinnakkain tai anti-rinnakkain. Nämä levyt muodostuvat sitten kierukkarakenteeksi. Kahden levyleikkeen väliset molekyylienväliset vety sidokset auttavat beeta-heliksin muodostumisessa.

Kuva 02: Beta Helix

Beetaheliksi voi olla sekä oikeakätinen että vasenkätinen riippuen niiden sidontakuvista. Kun muodostuu beeta-heliksi, kahden beeta-arkin muuttuvat ryhmät asettuvat heeliksen ytimeen. Siksi suurimmalla osalla beetalevyjä muodostavista ryhmistä on hydrofobisia toimintoja.

Toisin kuin alfa-kierre, 17 tähtettä muodostaa yhden kierroksen Beeta-heliksiissä. Metalli-ioneilla on kyky aktivoida Beta-kierukan muodostuminen. Samoin kuin alfa-kierre, vety sidokset tukevat Beta-kierukan rakenteen ylläpitämistä. Hiilihappoanhydraasi-entsyymi ja pektaattilyaasi ovat kaksi proteiinia, joissa on runsaasti beetaheliksiä.

Mitkä ovat Alpha ja Beta Helix -sovellusten väliset yhtäläisyydet??

• Alfa ja Beta Helix ovat proteiinien kaksi sekundaarista rakennetta.
• Aminohapot ovat molempien sekundaaristen rakenteiden monomeerejä.
• Lisäksi alfa- ja beetaheliksi- en kemialliset aineosat ovat hiili, vety, happi, typpi ja rikki.
• Lisäksi molemmat toissijaiset rakenteet kehittyvät korkeamman tason organisaatioksi.
• Lisäksi molemmat stabiloidaan vety sidoksilla.
• Molemmissa rakenteissa hydrofobisuus määritetään aminohappojen R-ryhmien läsnäololla.

Mikä on ero Alfa ja Beta Helix -sovelluksissa?

Avainero alfa- ja beeta-heeliksin välillä on niiden osoittaman tyyppinen vety-sidos. Alfa-helix osoittaa molekyylin sisäisen vedyn sitoutumisen, kun taas beeta-helix osoittaa molekyylien välisen vedyn sitoutumisen. Lisäksi alfa-heliksi muodostaa oikeakätisen heliksin, kun taas beeta-heliksi voi muodostaa sekä oikean että vasemman käden heliksin. Joten, tämä on myös merkittävä ero alfa- ja beeta-heeliksin välillä.

Lisäksi erona alfa- ja beeta-heeliksin välillä on, että alfa-heeliksin muodostuminen tapahtuu kiertämällä aminohapposekvenssiä, kun taas beeta-heeliksin muodostuksessa kaksi beetalevyä, joko rinnakkaisia ​​tai anti-rinnakkaisia, ovat sitoutuneet muodostamaan kierteisen rakenteen.

Alla oleva graafinen esitys antaa lisätietoja alfa- ja beeta-heeliksin eroista.

Yhteenveto - Alfa vs Beta Helix

Sekä alfa- että beetaheliksiöt ovat tärkeitä monimutkaisten proteiinirakenteiden tunnistamisessa ja laskemisessa. Molemmat tyypit ovat proteiinien sekundaarisia rakenteita. Alfahelix on kuitenkin aminohapposekvenssien kierteinen kierre. Sitä vastoin beeta-heeliksin muodostuminen tapahtuu rinnakkaisten tai anti-rinnakkaisten beeta-arkkien vetysidoksen avulla. Lisäksi vety-sidos on molekyylinsisäisesti alfa-helix-muodossa, kun taas vety-sidos on molekyylien välinen beeta-helix-muodossa. Lisäksi molemmilla näillä rakenteilla on R-ryhmä, joka määrittää proteiinin hydrofobisuuden. Siten tämä tiivistää alfa- ja beeta-heeliksin välisen eron.

Viite:

1. ”Proteiinirakenteen tilaukset”. Khan Academy, Khan Academy, saatavana täältä.
2. ”Toissijainen proteiinirakenne: α-Helices ja β-Sheets.” Rakenteellinen bioinformatiikka: Käytännöllinen opas, saatavana täältä.

Kuvan kohteliaisuus:

1. Thomas Shafee “Alfa-beetarakenne (2)” - Oma työ (CC BY-SA 4.0) Commons Wikimedian kautta
2. “1m8n Choristoneura fumiferana” Lähettäjä WillowW englanninkielisessä Wikipediassa (CC BY-SA 3.0) Commons Wikimedian kautta