Polypeptidit ja proteiinit ovat solun luonnollisia ja välttämättömiä orgaanisia yhdisteitä. Ne molemmat koostuvat aminohapoista. Aminohapot ovat luonnossa esiintyviä yhdisteitä, jotka kytkeytyvät toisiinsa peptidien, polypeptidien ja proteiinien muodostamiseksi. Jokainen aminohappo sisältää yhden amiinin (-NH2) ja yksi hydroksyyli (-COOH) -ryhmä, samoin kuin spesifinen sivuketju (R-ryhmä). Sivuketjuryhmä vaihtelee kooltaan, muodoltaan, varaukseltaan ja reaktiivisuudeltaan, ja on siksi ainutlaatuinen jokaiselle aminohapolle. On 20 tyyppiä monomeerisiä aminohappoja, jotka kykenevät yhdistymään toisiinsa erilaisissa yhdistelmissä, jolloin polypeptidit ja proteiinit ovat monimuotoisia.
Polypeptidi on polymeeri, jonka aminohappojen määritelty sekvenssi on kytketty toisiinsa kovalenttisten peptidisidosten kautta. Peptidisidos on seurausta kondensaatioreaktiosta kahden aminohapon välillä: yhden aminohapon karboksyyliryhmä reagoi vierekkäisen aminohapon aminoryhmän kanssa vapauttaen vesimolekyylin (H2O). Peptidisidoksilla kytkettyihin aminohappojen lyhyisiin ketjuihin viitataan peptideinä. Peptidit muodostuvat yleensä korkeintaan 20-30 aminohaposta. Pidempiä ketjuja kytkettyjä aminohappotähteitä, joilla on spesifinen sekvenssi, kutsutaan polypeptideiksi. Polypeptidit voivat sisältää jopa 4000 tähtettä. Polypeptideille on tunnusomaista polypeptidirunko, jonka muodostavat toistuvat atomien sekvenssit kytketyn aminohappoketjun ytimessä. Polypeptidirunkoon on kiinnitetty aminohappospesifisiä sivuketjuja, R-ryhmää. Polypeptidit voivat taittua kiinteään rakenteeseen, joka muodostaa proteiinin. Polypeptidi muodostaa siis aminohappotähteiden lineaarisen sekvenssin, joka muodostaa proteiinin primaarisen rakenteen.
Proteiinit ovat rakenteellisesti ja toiminnallisesti monimutkaisia molekyylejä. Termiä proteiini käytetään kuvaamaan kolmiulotteista rakennetta, joka muodostuu taittamalla yksi tai useampi polypeptidi. Proteiineilla on neljä rakenneorganisaation tasoa, jolloin polypeptidi on primaarirakenne. Proteiinilla on sekundaarinen rakenne, kun polypeptidiketjut muodostavat a-heelikkejä ja p-arkkeja. Proteiinin tertiäärinen rakenne muodostaa polypeptidiketjun täydellisen kolmiulotteisen organisaation. Kun proteiinikompleksiin osallistuu useampi kuin yksi polypeptidiketju, proteiinirakenne nimitetään kvaternääriseksi. Polypeptidiketjujen taittaminen proteiinin muodostamiseksi perustuu moniin heikkoihin ei-kovalenttisiin sidoksiin, jotka muodostuvat yhden ketjun eri osien tai jopa kahden tai useamman polypeptidiketjun välillä. Ei-kovalenttisissa sidoksissa on mukana polypeptidirungon atomeja samoin kuin sivuketjujen R-ryhmässä, ja niitä on kolmen tyyppisiä: vety sidokset, ioniset sidokset ja van der Waal-sidokset. Suuri määrä heikkoja ei-kovalenttisia sidoksia toimii rinnakkain ja niiden lujuus yhdistetään taitetun proteiinirakenteen stabiilisuuden varmistamiseksi. Proteiinijärjestön alarakenne on proteiinidomeeni. Se koostuu mistä tahansa polypeptidiketjun osasta, joka voi taittua itsenäisesti vakaaksi rakenteeksi. Jokainen domeeni sisältää 40-350 aminohappoa. Pienimmällä proteiinilla on yksi domeeni, kun taas suuri proteiini voi sisältää jopa useita kymmeniä domeeneja. Jokaiseen proteiinin domeeniin liittyy yleensä erillinen funktio. Proteiinien funktionaaliset ominaisuudet riippuvat suurelta osin niiden rakenteesta ja muodosta, joka mahdollistaa niiden vuorovaikutuksen fyysisesti muiden molekyylien kanssa. Nämä vuorovaikutukset ovat aina erityisiä ja valikoivia. Jokainen proteiini voi sitoutua ligandi-sitoutumiskohdillaan suurella affiniteetilla yhteen tai vain muutamaan molekyyliin, jotka tunnetaan nimellä ligandit. Ligandia sitova kohta on ontelo proteiinin pinnalla, jonka muodostaa polypeptidiketjun taittaminen. Erilliset ligandia sitovat kohdat proteiinissa voivat sitoutua erilaisiin ligandeihin, säätelemällä proteiinitoimintaa tai auttamalla siirtämään proteiinia tiettyyn kohtaan solussa. Proteiinitoiminta riippuu läheisesti sen rakenteesta. Yhden aminohapon muutos voi häiritä sen muotoa ja aiheuttaa toiminnan menetyksen.
Polypeptidi on polymeeri, jonka muodostaa määritelty aminohappojen sekvenssi, joka on kytketty toisiinsa kovalenttisten peptidisidosten kautta.
Proteiini on rakenteellisesti ja toiminnallisesti monimutkainen molekyyli, joka muodostuu taittamalla yksi tai useampi polypeptidiketju.
Polypeptidillä on yksinkertainen rakenne ja se koostuu polypeptidin rungosta, jonka muodostavat toistuvat atomien sekvenssit kytketyn aminohappoketjun ytimessä. Polypeptidirunkoon on kiinnitetty aminohappospesifisiä sivuketjuja, R-ryhmää
Toisaalta proteiini on monimutkainen molekyyli, joka koostuu yhdestä tai useammasta polypeptidiketjuista, jotka taittuvat sekundaariseen, tertiääriseen tai kvaternääriseen rakenteeseen.
Proteiinimuotoa pidetään vakaana kolmen tyyppisillä heikoilla ei-kovalenttisilla sidoksilla: vety sidoksilla, ionisilla sidoksilla ja van der Waal-sidoksilla.
Polypeptidin päätehtävä on monimutkaisempien proteiinien primaarirakenne. Polypeptideistä puuttuu kolmiulotteinen rakenne, joka mahdollistaa proteiinin sitoutumisen ligandiin ja toiminnallisuuden.
Toisaalta proteiinin rakenteellinen monimutkaisuus, sen vakaa muoto ligandia sitovien kohtiensa kanssa mahdollistaa sen sitoutumisen spesifisesti ja suurella affiniteetilla tiettyihin ligandeihin, sen säätelemisen ja osallistumisen moniin elintärkeisiin solun metabolisiin reitteihin..
Polypeptidit ja proteiinit ovat solun luonnossa esiintyviä ja välttämättömiä orgaanisia yhdisteitä.
Vaikka aminohapot ovat niiden yleinen primaarikomponentti, polypeptideillä ja proteiineilla on suuria rakenteellisia ja toiminnallisia eroja: